Rb c端结构域绑定到E2F1-DP1: phosphorylation-induced E2F释放机制。

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鲁宾SM,胆,郑N, Pavletich NP

Rb c端结构域绑定到E2F1-DP1: phosphorylation-induced E2F释放机制。

细胞。2005年12月16日,123 (6):1093 - 106。

PubMed ID
16360038 (在PubMed
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视网膜母细胞瘤(Rb)蛋白质负调节G1-S过渡通过绑定到E2F转录因子,直到细胞周期蛋白依赖性激酶磷酸化Rb,导致E2F释放。所需的Rb口袋域是E2F绑定,但是Rb c端域(RbC)也需要抑制经济增长。在这里我们展示一种相互作用的高亲和性红细胞和E2F-DP形成共享的所有Rb和E2F家族成员。RbC-E2F1-DP1复杂的晶体结构揭示了一个错综复杂的异质二聚体的标记框域E2F1和DP1联系加拿大皇家银行。我们也证明磷酸化丝氨酸的加拿大皇家银行788年和795年造成一组RbC-E2F-DP直接交互,而821年和826年在苏氨酸磷酸化导致红细胞之间的分子内相互作用和Rb口袋不剩下的间接相互作用。我们的发现解释了红细胞的需求的高亲和性E2F绑定和生长抑制和建立一个由磷酸化Rb-E2F协会的监管机制。

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Retinoblastoma-associated蛋白质 P06400 细节