埃及伊蚊丙氨酸乙醛酸氨基转移酶的晶体结构。

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高汉问,罗宾逊H, YG, Vogelaar N,威尔逊SR,李Rizzi M, J

埃及伊蚊丙氨酸乙醛酸氨基转移酶的晶体结构。

J生物化学杂志。2006年12月1;281 (48):37175 - 82。Epub 2006年9月21日。

PubMed ID

16990263 (在PubMed

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文摘

蚊子是独一无二的在进化两个丙氨酸乙醛酸转氨酶(agt)。一个是3-hydroxykynurenine转氨酶(HKT),主要负责催化的转氨作用3-hydroxykynurenine (3-HK)黄尿酸(XA)。有趣的是,使用XA疟原虫在蚊子作为其发展的化学引发。这3-HK XA转化被认为是主要的解毒机制蚊子使用化学活性和潜在的有毒3-HK。其他AGT是一个典型的双翅类昆虫昆虫AGT和特定转换乙醛酸甘氨酸。这里我们报告1.75高分辨率三维晶体结构的AGT蚊子埃及伊蚊(AeAGT)及其复合物的结构与反应物乙醛酸和丙氨酸分辨率1.75和2.1,分别。这是第一次的三维晶体结构AGT氨基受体、乙醛酸、氨基供体,丙氨酸,已经确定。蛋白质二聚的,采用的类型我折吡哆醛5-phosphate (PLP)端依赖转氨酶。领导,辅助因子是共价晶体结构绑定到活性部位,及其结合位点与其他agt相似。AeAGT-glyoxylic酸结构的比较与其他AGT结构显示,这些乙醛酸在大多数AGT绑定残留物是守恒的。 Comparison of the AeAGT-alanine structure with that of the Anopheles HKT-inhibitor complex suggests that a Ser-Asn-Phe motif in the latter may be responsible for the substrate specificity of HKT enzymes for 3-HK.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
甘氨酸	丝氨酸-丙酮酸氨基转移酶	蛋白质	人类	未知的	底物	细节