探索人类PHOSPHO1和PHOSPHO2的底物特异性。
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罗伯茨SJ,斯图尔特AJ,施密德R, Blindauer CA,债券SR,萨德勒PJ, Farquharson C
探索人类PHOSPHO1和PHOSPHO2的底物特异性。
Biochim Biophys学报。2005年8月31日,1752 (1):73 - 82。
- PubMed ID
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16054448 (在PubMed]
- 文摘
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phosphoethanolamine /胆碱磷酸磷酸酶,PHOSPHO1 mineralising细胞调节和被认为是参与生成无机磷酸盐的骨矿化。PHOSPHO2是一个假定的磷酸酶与PHOSPHO1分享42%的序列的身份。内蛋白质都含有三个催化图案,守恒haloacid dehalogenase总科。突变Asp32 Asp203,主要残留在两个主题,废除PHOSPHO1活动并确认它作为总科的一员。我们还表明,Asp43 Asp123,残留线substrate-binding网站在我们PHOSPHO1模型,对底物水解很重要。进一步比较模型揭示了活跃PHOSPHO1 PHOSPHO2场所非常相似,但令人惊讶的是,重组PHOSPHO2水解phosphoethanolamine和胆碱磷酸相对差。相反,PHOSPHO2显示高具体活动向pyridoxal-5-phosphate (V (max) 633 nmol分钟(1)毫克(1)和K (m) 45.5 microM)。PHOSPHO2和PHOSPHO1显示模型的细微差别电荷分布在假定的衬底入口网站和潜在H-bond捐助者的位置。