人α -谷胱甘肽s -转移酶的表面突变体(G82R)显示热稳定性下降和晶体中分子结合的新模式。
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曾坤，Rose JP，陈华昌，Strickland CL，涂正大，王bc
人α -谷胱甘肽s -转移酶的表面突变体(G82R)显示热稳定性下降和晶体中分子结合的新模式。
蛋白质。1994 Nov;20(3):259-63。
- PubMed ID
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7892174 (PubMed视图]
- 摘要
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人类α -谷胱甘肽s转移酶GST1-1和GST2-2的嵌合酶(GST121)，其催化效率和热稳定性高于其野生型亲本蛋白，已在一个空间群中结晶，该空间群与报道的GST1-1晶体同构。然而，GST121的单位点(G82R)突变体在体内和体外都表现出蛋白热稳定性的显著降低，形成了与GST1-1不同构的晶体。突变蛋白在P2(1)2(1)2(1)空间群中结晶，细胞尺寸a = 49.5, b = 92.9, c = 115.9 a，每个不对称单元有一个二聚体。初步结晶学结果表明，表面残基Gly 82从中性残基突变为带电残基，导致GST二聚体之间形成新的盐桥，这表明G82R突变体可能比GST121更容易在溶液中聚集，从而导致其溶液性质的改变。