碳酸酐酶

细节

的名字
碳酸酐酶
同义词
  • 4.2.1.1
  • CA-II
  • CAC
  • 碳酸盐脱水酶II
  • 碳酸酐酶C
  • 碳酸酐酶II
基因名字
游离钙
生物
人类
氨基酸序列
碳酸根酶2 MSHHWGYGKHNGPEHWHKDFPIAKGERQSPVDIDTHTAKYDPSLKPLSVSYDQATSLRIL nnghafnvefddsqdkavlkggpldgtyrliqfhfhwgsldgqgsehtvdkkkkyaaelhl vhwntkygdfgkavqqpdglavlgiflkvgvvdvldsiktkgksadftnfdp rgllpesldywtypgslttppllecvtwivlkepisvseqvlkfrklnfngegepeelm VDNWRPAQPLKNRQIKASFK
残差数
260
分子量
29245.895
理论π
7.47
去分类
功能
芳香酯活动/碳酸盐脱水酶活性/锌离子结合
流程
血管紧张素激活信号通路/碳酸氢盐运输/细胞对流体剪切应力的反应/肾脏发展/上皮细胞的形态发生/含牙本质的牙齿发生/单碳代谢过程/骨吸收的正向调节/细胞pH值降低的正向调节/二肽跨膜转运的正向调控/破骨细胞分化的正向调控/突触传递的正向调节，gaba能/阴离子迁移的调节/氯化物运输规范/调节细胞内pH值/对雌激素的反应/pH响应/锌离子反应/分泌/小分子代谢过程
组件
细胞的顶端部分/轴突/基底外侧质膜/细胞质/胞质/细胞外的外来体/细胞外空间/微绒毛/髓鞘/等离子体膜
通用函数
锌离子结合
特定的功能
对于骨吸收和破骨细胞分化至关重要(通过相似性)。二氧化碳的可逆水合作用。能将氰胺水合物化为尿素。前房的参与调节进入眼睛前房的液体分泌的在质子偶联肽吸收过程中，有助于十二指肠上绒毛上皮细胞内pH调节。刺激SLC26A6的氯化物-碳酸氢盐交换活性。
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
碳酸酐酶2 (CA2)仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌加仙人掌GCCGTTCTAGGTATTTTTTTGAAGGTTGGCAGCGCTAAACCGGGCCTTCAGAAAGTTGTT GATGTGCTGGATTCCATTAAAACAAAGGGCAAGAGTGCTGACTTCACTAACTTCGATCCT CGTGGCCTCCTTCCTGAATCCTTGGATTACTGGACCTACCCAGGCTCACTGACCACCCCT CCTCTTCTGGAATGTGTGACCTGGATTGTGCTCAAGGAACCCATCAGCGTCAGCAGCGAG CAGGTGTTGAAATTCCGTAAACTTAACTTCAATGGGGAGGGTGAACCCGAAGAACTGATG GTGGACAACTGGCGCCCAGCTCAGCCACTGAAGAACAGGCAAATCAAAGCTTCCTTCAAA TAA
染色体的位置
8
轨迹
8岁的时候
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P00918
UniProtKB表项名称 CAH2_HUMAN
GenBank蛋白ID 179780
基因ID M77181
GenAtlas ID 游离钙
HGNC ID HGNC: 1373
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  69. Fisher SZ, Govindasamy L, Boyle N, agbandji -McKenna M, Silverman DN, Blackburn GM, McKenna R: x射线晶体学研究表明，碳酸酐酶抑制剂中间隔基团的掺入会导致交替结合模式。晶体学报。2006年7月1日;62(Pt 7):618-22。Epub 2006 6月10日。［文章］
  70. Di Fiore A, Pedone C, D'Ambrosio K, Scozzafava A, De Simone G, Supuran CT:碳酸碱酶抑制剂:Valdecoxib与结构相关的环加氧酶II“选择性”抑制剂塞来昔布相比，与人类亚型II的不同活性位点区域相结合。生物医学化学杂志2006年1月15日;16(2):437-42。Epub 2005年11月14日。［文章］
  71. Temperini C, Innocenti A, Scozzafava A, Supuran CT: n -羟基脲——金属酶抑制剂设计中的一种多功能锌结合功能。生物组织医学化学杂志2006年8月15日;16(16):4316-20。Epub 2006 6月12日。［文章］
  72. Menchise V, De Simone G, Di Fiore A, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:5-氨基-1,3,4-噻二唑-2-磺酰胺和5-(4-氨基-3-氯-5-氟苯磺酰胺)-1,3,4-噻二唑-2-磺酰胺与人异构体II结合的x射线晶体学研究生物组织医学化学杂志2006年12月15日;16(24):6204-8。Epub 2006 9月26日。［文章］
  73. Temperini C, Scozzafava A, Vullo D, Supuran CT:碳酸酐酶活化剂。用l-和d-组氨酸激活同工酶I, II, IV, VA, VII和XIV，并用同工酶II对其加合物进行晶体学分析:在酶的活性位点内工程质子转移过程。化学。2006 9月18日;12(27):7057-66。［文章］
  74. Jude KM, Banerjee AL, Haldar MK, Manokaran S, Roy B, Mallik S, Srivastava DK, Christianson DW:人碳酸酐酶I和II与“双叉”抑制剂配合物的超高分辨率晶体结构揭示了高亲和力的分子基础。化学学报。2006年3月8日;128(9):3011-8。［文章］
  75. Alterio V, Vitale RM, Monti SM, Pedone C, Scozzafava A, Cecchi A, De Simone G, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:荧光抗肿瘤磺胺与同工酶II和IX相互作用的x射线和分子模型研究。化学学报。2006 6月28日;128(25):8329-35。［文章］
  76. Temperini C, Scozzafava A, Vullo D, Supuran CT:碳酸酐酶活化剂。同工型I、II、IV、VA、VII和XIV与L-和d -苯丙氨酸的活化及其加合物与同工酶II的结晶学分析:酶活性位点内的立体特异性识别及其对药物设计的影响。中华医学化学杂志2006 5月18日;49(10):3019-27。［文章］
  77. De Simone G, Vitale RM, Di Fiore A, Pedone C, Scozzafava A, Montero JL, Winum JY, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:低氧激活的磺胺类药物，结合二硫键，靶向肿瘤相关亚型IX。中华医学化学杂志2006 9月7日;49(18):5544-51。［文章］
  78. Winum JY, Temperini C, El Cheikh K, Innocenti A, Vullo D, Ciattini S, Montero JL, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:与Ala65冲突，作为设计对无处不在的同工酶II低亲和力抑制剂的手段，以托吡酯磺胺类似物的晶体结构为例。中华医学化学杂志2006年11月30日;49(24):7024-31。［文章］
  79. Leese MP, Leblond B, Smith A, Newman SP, Di Fiore A, De Simone G, Supuran CT, Purohit A, Reed MJ, Potter BV: 2-取代雌二醇双磺酸盐，多靶点抗肿瘤药物:合成，体外合成合成，蛋白质晶体学和体内活性。中华医学化学杂志2006年12月28日;49(26):7683-96。［文章］
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  81. Fisher SZ, Maupin CM, Budayova-Spano M, Govindasamy L, Tu C, Agbandje-McKenna M, Silverman DN, Voth GA, McKenna R:人碳酸酐酶II的原子晶体和分子动力学模拟结构:质子转移机制的深入研究。生物化学。2007 3月20日;46(11):2930-7。Epub 2007年2月24日。［文章］
  82. 费晓峰，杜春华，王志强，王志强，王志强，王志强，王志强，王志强等:人碳酸酐酶活性位点疏水氨基酸置换的动力学和晶体学研究。生物化学。2007 3月27日;46(12):3803-13。Epub 2007 3月2日。［文章］
  83. Temperini C, Innocenti A, Scozzafava A, Mastrolorenzo A, Supuran CT:碳酸酐酶激活剂:l -肾上腺素堵塞同工酶II的活性位点入口，激活更好的同工酶I, IV, VA, VII和XIV。生物组织医学化学杂志2007年2月1日;17(3):628-35。Epub 2006 11月15日。［文章］
  84. Di Fiore A, Scozzafava A, Winum JY, Montero JL, Pedone C, Supuran CT, De Simone G:碳酸酐酶抑制剂:抗青光眼糖基磺胺衍生物与人亚型II的结合及其对含糖部分酶抑制剂药物设计的影响。生物组织医学化学杂志2007年3月15日;17(6):1726-31。Epub 2007 1月8日。［文章］
  85. Temperini C, Winum JY, Montero JL, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:n -羟基磺胺与同工酶II加合物的x射线晶体结构解释了为什么这种新的锌结合功能在强效抑制剂的设计中是有效的。生物组织医学化学杂志2007年5月15日;17(10):2795-801。Epub 2007年2月28日。［文章］
  86. Alterio V, De Simone G, Monti SM, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:苯-1,3-二硫酰胺对人类、细菌和古菌同工酶的抑制——溶液和结晶学研究。生物组织医学化学杂志2007年8月1日;17(15):4201-7。Epub 2007 5月18日。［文章］
  87. Temperini C, Innocenti A, Mastrolorenzo A, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。抗癫痫药物磺胺与十二种哺乳动物异构体的相互作用:动力学和x射线晶体学研究。生物组织医学化学杂志2007年9月1日;17(17):4866-72。Epub 2007 6月14日。［文章］
  88. 王晓燕，王晓燕，王晓燕，王晓燕，王晓燕。人碳酸酐酶小分子救援中结合位点的研究进展。生物工程学报，2007年1月15日;32(2):562-70。Epub 2006年10月27日。［文章］
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  92. Guzel O, Temperini C, Innocenti A, Scozzafava A, Salman A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。2-(肼羰基)-3-苯基- 1h -吲哚-5-磺酰胺与12种哺乳动物异构体的相互作用:动力学和x射线晶体学研究。生物医学化学杂志2008年1月1日;18(1):152-8。Epub 2007年11月4日。［文章］
  93. Temperini C, Cecchi A, Boyle NA, Scozzafava A, Cabeza JE, Wentworth P Jr, Blackburn GM, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。2-N, n -二甲氨基-1,3,4-噻二唑-5-甲磺酰胺与12种哺乳动物异构体的相互作用:动力学和x射线晶体学研究。生物组织医学化学杂志2008年2月1日;18(3):999-1005。Epub 2007 12月15日。［文章］
  94. Temperini C, Cecchi A, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。吲达帕胺及相关利尿剂与12种哺乳动物同工酶的相互作用及吲达帕胺同工酶II加合物的x射线晶体学研究。生物组织医学化学杂志，2008年4月15日;18(8):2567-73。doi: 10.1016 / j.bmcl.2008.03.051。Epub 2008 3月20日。［文章］
  95. Di Fiore A, Pedone C, Antel J, Waldeck H, Witte A, Wurl M, Scozzafava A, Supuran CT, De Simone G:碳酸酐酶抑制剂:乙氧唑胺与人异构体II络合的x射线晶体结构揭示了thr200和gln92对于获得紧密结合抑制剂的重要性。生物组织医学化学杂志，2008年4月15日;18(8):2669-74。doi: 10.1016 / j.bmcl.2008.03.023。Epub 2008 3月18日。［文章］
  96. Temperini C, Innocenti A, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。抗肿瘤氨基磺酸EMD 486019与12种哺乳动物碳酸酐酶异构体的相互作用:动力学和x射线晶体学研究。生物组织医学化学杂志2008年8月1日;18(15):4282-6。doi: 10.1016 / j.bmcl.2008.06.105。Epub 2008 7月5日。［文章］
  97. D'Ambrosio K, Masereel B, Thiry A, Scozzafava A, Supuran CT, De Simone G:碳酸酐酶抑制剂:茚丹磺酰胺与人亚型II的结合。ChemMedChem。2008年3月,3(3):473 - 7。［文章］
  98. Aaron JA, Chambers JM, Jude KM, Di Costanzo L, Dmochowski IJ, Christianson DW: 129x -cryptophane生物传感器与人碳酸酐酶II的络合结构。化学学报。2008年6月4日;130(22):6942-3。doi: 10.1021 / ja802214x。Epub 2008 5月8日。［文章］
  99. 杜文杰，张志强，陈晓明，陈志强，陈志强，陈志强，陈志强，陈志强。碳酸酐酶活性位点对碳酸酐酶活性的影响。生物化学杂志，2008年11月7日;283(45):30766-71。doi: 10.1074 / jbc.M805353200。Epub 2008 9月2日。［文章］
  100. Leese MP, Jourdan FL, Gaukroger K, Mahon MF, Newman SP, Foster PA, Stengel C, Regis-Lydi S, Ferrandis E, Di Fiore A, De Simone G, Supuran CT, Purohit A, Reed MJ, Potter BV: C-17氰基取代雌二醇作为抗癌剂的构效关系。中华医学化学杂志，2008年3月13日;51(5):1295-308。doi: 10.1021 / jm701319c。Epub 2008年2月9日。［文章］
  101. D’ambrosio K, Vitale RM, Dogne JM, Masereel B, Innocenti A, Scozzafava A, De Simone G, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂:选择性靶向肿瘤相关异型IX和XII的生物还原含硝基磺胺类药物。中华医学化学杂志，2008年6月12日;51(11):3230-7。doi: 10.1021 / jm800121c。Epub 2008 5月16日。［文章］
  102. Woo LW, Fischer DS, Sharland CM, Trusselle M, Foster PA, Chander SK, Di Fiore A, Supuran CT, De Simone G, Purohit A, Reed MJ, Potter BV:抗癌类固醇磺化酶抑制剂:一种强氟化第二代药物的合成，体外和体内活性，分子建模和蛋白质晶体学。中华肿瘤杂志2008年8月;7(8):2435-44。doi: 10.1158 / 1535 - 7163. - mct - 08 - 0195。［文章］
  103. Genis C, Sippel KH, Case N, Cao W, Avvaru BS, Tartaglia LJ, Govindasamy L, Tu C, Agbandje-McKenna M, Silverman DN, Rosser CJ, McKenna R:碳酸酐酶IX活性位点模拟物筛选抑制剂可能的抗癌特性。生物化学，2009 Feb 17;48(6):1322-31。doi: 10.1021 / bi802035f。［文章］
  104. Avvaru BS, Busby SA, Chalmers MJ, Griffin PR, Venkatakrishnan B, Agbandje-McKenna M, Silverman DN, McKenna R:载脂蛋白人碳酸酐酶II的回顾:金属在蛋白质结构、稳定性和溶剂网络中的损失的影响。生物化学，2009年8月11日;48(31):7365-72。doi: 10.1021 / bi9007512。［文章］
  105. Crocetti L, Maresca A, Temperini C, Hall RA, Scozzafava A, Muhlschlegel FA, Supuran CT:硫苯咪唑磺酰胺对哺乳动物和线虫α -碳酸水解酶表现出强烈的抑制活性。生物组织医学化学杂志2009年3月1日;19(5):1371-5。doi: 10.1016 / j.bmcl.2009.01.038。Epub 2009 1月19日。［文章］
  106. Maresca A, Temperini C, Vu H, Pham NB, Poulsen SA, Scozzafava A, Quinn RJ, Supuran CT:非锌介导的碳酸酐酶抑制:香豆素是一类新的自杀抑制剂。化学学报。2009 3月4日;131(8):3057-62。doi: 10.1021 / ja809683v。［文章］
  107. Temperini C, Cecchi A, Scozzafava A, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。氯噻酮和吲达帕胺x射线晶体结构与同工酶II加合物的比较:当三个水分子和酮烯醇互变异构起作用时。中华医学化学杂志2009 1月22日;52(2):322-8。doi: 10.1021 / jm801386n。［文章］
  108. Vitale RM, Alterio V, Innocenti A, Winum JY, Monti SM, De Simone G, Supuran CT:碳酸酐酶抑制剂。脂肪族氨基磺酸酯/双氨基磺酸酯加合物与同工酶II和IX的比较，作为设计紧密结合，更具同工型选择性抑制剂的平台。中华医学化学杂志2009 10月8日;52(19):5990-8。doi: 10.1021 / jm900641r。［文章］
  109. Lopez M, Paul B, Hofmann A, Morizzi J, Wu QK, Charman SA, Innocenti A, Vullo D, Supuran CT, Poulsen SA: s-糖基一级磺胺类化合物——一种选择性抑制癌症相关碳酸酐酶的新结构类。中华医学化学杂志2009 10月22日;52(20):6421-32。doi: 10.1021 / jm900914e。［文章］
  110. 陈志伟，陈志伟，陈志伟，陈志伟，陈志伟。碳酸酐酶对胞质碳酸酐酶抑制作用的研究。中国物理学报(英文版);2009年10月22日;doi: 10.1021 / jp906593c。［文章］
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  113. Jones GL, Shaw DC:常见的主要人类红细胞碳酸酐酶II的化学和酶学比较，它的次要成分，和一个新的遗传变异，CA II Melbourne (237 Pro导致His)。胡杰内。1983;63(4):392-9。［文章］
  114. Venta PJ, Welty RJ, Johnson TM, Sly WS, Tashian RE:一个比利时家族中的碳酸酐酶II缺乏综合征是由不变组氨酸残基(107 His----Tyr)的点突变引起的:正常人类CA II基因的完整结构。胡姆·热内。1991年11月;49(5):1082-90。［文章］
  115. 罗思德，王文杰，王文杰，王文杰。人碳酸酐酶II缺乏症的分子基础研究。中国科学院学报(自然科学版)1992年3月1日;89(5):1804-8。［文章］
  116. Soda H, Yukizane S, Yoshida I, Koga Y, Aramaki S, Kato H:两例无血缘关系的中枢神经系统受累性碳酸酐酶II缺乏症患者外显子3 (His 107- >Tyr)点突变。胡恩杰，1996年4月;97(4):435-7。［文章］
  117. 胡鹏飞，林志军，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚:碳酸酸酶II缺乏综合征7个新突变的SSCP和直接测序分析。胡木，1997;9(5):383-7。［文章］
  118. Shah GN, Bonapace G, Hu PY, Strisciuglio P, Sly WS:碳酸酐酶II缺乏综合征(骨硬化伴肾小管酸中毒和脑钙化):通过直接测序鉴定的CA2新突变扩大了基因型-表型相关性的机会。《胡姆穆特》2004年9月24日(3):272。［文章］

药物的关系

药物的关系
DrugBank ID 的名字 药物组 药理作用? 行动 细节
DB00869 Dorzolamide 批准 是的 抑制剂 细节
DB01031 瓦尔米 批准，非法，撤回 是的 抑制剂 细节
DB00232 Methyclothiazide 撤销 未知的 抑制剂 细节
DB00273 托吡酯 批准 是的 抑制剂 细节
DB00436 苄氟噻嗪 批准 未知的 抑制剂 细节
DB00562 Benzthiazide 批准 未知的 抑制剂 细节
DB00606 Cyclothiazide 批准 未知的 抑制剂 细节
DB00774 Hydroflumethiazide 批准，调查，撤回 未知的 抑制剂 细节
DB00880 氯噻嗪 批准,vet_approved 是的 抑制剂 细节
DB01021 Trichlormethiazide 批准,vet_approved 未知的 抑制剂 细节
DB01119 氯甲苯噻嗪 批准 是的 抑制剂 细节
DB01194 Brinzolamide 批准 是的 抑制剂 细节
DB01671 p-Hydroxymercuribenzoic酸 实验 未知的 细节
DB01748 N-Benzyl-4-Sulfamoyl-Benzamide 实验 未知的 细节
DB01784 4-Flourobenzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB01942 甲酸 实验,试验 未知的 细节
DB01964 AL5424 实验 未知的 细节
DB02069 (N) - 2-Flouro-Benzyl 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB02087 3, 5-Difluorobenzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB02220 AL7089A 实验 未知的 细节
DB02221 4 - (Aminosulfonyl) - n -[(2、4、6-Trifluorophenyl)甲基]苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB02292 Irosustat 临床实验 未知的 细节
DB02429 4 - (Aminosulfonyl) - n - ((4-Fluorophenyl)甲基)苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB02479 ((R) - n) - 3-Indol-1-Yl-2-Methyl-Propyl 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB02535 Aminodi Ethylaminocarbonylbenzenesulfonamide(醛基衍生物) 实验 未知的 细节
DB02602 AL7182 实验 未知的 细节
DB02610 N -(2、3、4、5、6-Pentaflouro-Benzyl) 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB02679 氰氨化 实验 未知的 细节
DB02861 4 - (Aminosulfonyl) - n -[(3、4、5-Trifluorophenyl)甲基]苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB02866 Dansylamide 实验 未知的 细节
DB02894 氨基磺酸2,3- o -(1-甲基亚甲基)-4,5- o -磺酰基-果糖吡喃糖酯 实验 未知的 细节
DB02986 N - (2-Thienylmethyl) 2, 5-Thiophenedisulfonamide 实验 未知的 细节
DB03039 4 - (Aminosulfonyl) - n - (2, 5-Difluorophenyl)甲基苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB03221 AL7099A 实验 未知的 细节
DB03262 Al-6619， [2h-Thieno[3,2- e] -1,2-噻嗪-6-磺胺，2-(3-羟基苯基)-3-(4-Morpholinyl)-， 1,1-二氧化] 实验 未知的 细节
DB03270 2, 6-Difluorobenzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB03294 1-甲基-3-氧氧-1,3-二氢苯并[C]异噻唑-5-磺酸酰胺 实验 未知的 细节
DB03333 (4-磺酰苯基)-硫代氨基甲酸O-(2-噻吩-3-基乙基)酯 实验 未知的 细节
DB03385 4-Methylimidazole 实验 未知的 细节
DB03526 AL5927 实验 未知的 细节
DB03594 1、2、4-Triazole 实验 未知的 细节
DB03596 N - (2 - (1 h-indol-5-yl)丁基)4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB03598 Al-6629， [2h-Thieno[3,2- e] -1,2-噻嗪-6-磺胺，2-(3-甲氧基苯基)-3-(4-Morpholinyl)-， 1,1-二氧化] 实验 未知的 细节
DB03697 4-Sulfonamide - [1 - (4-Aminobutane)]苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB03844 (N) - 2, 6-Diflouro-Benzyl 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB03877 al - 4623 实验 未知的 细节
DB03904 尿素 批准,临床实验 未知的 细节
DB03950 (S) - n - (3-Indol-1-Yl-2-Methyl-Propyl) 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB03975 Mercuribenzoic酸 实验 未知的 细节
DB04002 4-Sulfonamide - [4 - (Thiomethylaminobutane)]苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB04081 (4 s-trans) 4 - 5 (Methylamino), 6-Dihydro-6-Methyl-4h-Thieno(2、3 b) Thiopyran-2-Sulfonamide-7 7-Dioxide 实验 未知的 细节
DB04089 AL5300 实验 未知的 细节
DB04180 4 - (Aminosulfonyl) - n - (2, 4-Difluorophenyl)甲基苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB04203 3-Mercuri-4-Aminobenzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB04371 AL6528 实验 未知的 细节
DB04394 (3-Nitro-4) - 2-Oxo-Pyrrolidin-1-Yl -Benzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB04549 4 - (Aminosulfonyl) - n -[(2、3、4-Trifluorophenyl)甲基]苯甲酰胺 实验 未知的 细节
DB01325 Quinethazone 批准 是的 抑制剂 细节
DB04600 4 - [(3-BROMO-4-O-SULFAMOYLBENZYL) (4-CYANOPHENYL)氨基]4 h - 1、2、4三唑 实验 未知的 细节
DB04601 4 - [(4-O-SULFAMOYLBENZYL) (4-CYANOPHENYL)氨基]4 h - 1、2、4三唑 实验 未知的 细节
DB04763 (其它)- 4-SULFAMOYLPHENYL-ETHYL 2, 4, 6-TRIMETHYLPYRIDINIUM 实验 未知的 细节
DB00909 Zonisamide 批准,临床实验 未知的 抑制剂 细节
DB06891 5 - {((4-AMINO-3-CHLORO-5-FLUOROPHENYL)磺酰)氨基}1,3,4-THIADIAZOLE-2-SULFONAMIDE 实验 未知的 细节
DB06954 (2) - cycloheptylmethyl 1, 1-dioxido-1-benzothiophen-6-yl氨基磺酸盐 实验 未知的 细节
DB07048 N - [(2 r) 5 - (aminosulfonyl) 2, 3-dihydro-1H-inden-2-yl] 2-propylpentanamide 实验 未知的 细节
DB07050 5 - [(phenylsulfonyl)氨基]1,3,4-thiadiazole-2-sulfonamide 实验 未知的 细节
DB07363 噻吩-2,5-二磺酸2-酰胺-5-(4-甲基苄基酰胺) 实验 未知的 细节
DB07467 (S) -Indapamide 实验 未知的 细节
DB07476 N - [4 - (AMINOSULFONYL)苯基]2-mercaptobenzamide 实验 未知的 细节
DB07596 (17β)-17 - (cyanomethyl) 2-methoxyestra-1 (10), 2, 4-trien-3-yl氨基磺酸盐 实验 未知的 细节
DB07632 (5) - 2-chlorophenyl 1, 3, 4-thiadiazole-2-sulfonamide 实验 未知的 细节
DB07710 乙基BENZENESULFONAMIDEAMINOCARBONYLBENZENESULFONAMIDE PHENYLALANYLAMINODI(醛基衍生物) 实验 未知的 细节
DB07742 (N) - 2, 3-DIFLUORO-BENZYL 4-sulfamoyl-benzamide 实验 未知的 细节
DB08046 2-chloro-5——(1)1-hydroxy-3-oxo-2h-isoindol-1-yl benzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB08083 (2) - 1, 3-thiazol-4-yl 1 h-benzimidazole-5-sulfonamide 实验 未知的 细节
DB08155 N - {2 - [4 - (AMINOSULFONYL)苯基]乙基}乙酰胺 实验 未知的 细节
DB08156 3 - (4 - (AMINOSULFONYL)苯基)丙酸 实验 未知的 细节
DB08157 乙3 - [4 - (AMINOSULFONYL)苯基]PROPANOATE 实验 未知的 细节
DB08165 indane-5-sulfonamide 实验 未知的 细节
DB08202 4 - ({[(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)氨基]CARBONOTHIOYL}氨基)BENZENESULFONAMIDE 实验 未知的 细节
DB08301 N - ({[4 - (AMINOSULFONYL)苯基]氨基}羰基)4-methylbenzenesulfonamide 实验 未知的 细节
DB08329 Sulthiame 批准 未知的 细节
DB08416 (9测试版,13α,14β,17α)2-methoxyestra-1, 3、5 (10)-TRIENE-3 17-DIYL DISULFAMATE 实验 未知的 细节
DB08418 (4, 4 br, 10 b, 12时)-12 a-methyl-1 3-dioxo-2 - (pyridin-3-ylmethyl) 1, 2, 3, 4, 4, 4 b、5、6、10 b, 11, 12日12 a-dodecahydronaphtho[2,行进]isoquinolin-8-yl氨基磺酸盐 实验 未知的 细节
DB08645 (6-CHLORO-3) - DICHLOROMETHYL 3 4-DIHYDRO-2H-1 1-DIOXIDE 4-BENZOTHIADIAZINE-7-SULFONAMIDE 1日 实验 未知的 细节
DB08659 (2) - hydrazinocarbonyl 3-phenyl-1h-indole-5-sulfonamide 实验 未知的 细节
DB08765 6-HYDROXY-1, 3-BENZOTHIAZOLE-2-SULFONAMIDE 实验 未知的 细节
DB08782 (4) - 2-AMINOETHYL BENZENESULFONAMIDE 实验 未知的 细节
DB00819 乙酰唑胺 批准,vet_approved 是的 抑制剂 细节
DB00311 Ethoxzolamide 撤销 是的 抑制剂 细节
DB00703 Methazolamide 批准 是的 抑制剂 细节
DB01144 Diclofenamide 批准,临床实验 是的 抑制剂 细节
DB00695 呋喃苯胺酸 批准,vet_approved 没有 抑制剂 细节
DB08846 鞣花酸 临床实验 未知的 抑制剂 细节
DB09460 碳酸钠 批准 未知的 抑制剂 细节
DB09472 硫酸钠 批准,vet_approved 是的 抑制剂 细节
DB00482 塞来昔布 批准,临床实验 未知的 抑制剂 细节
DB00391 舒必利 批准,临床实验 未知的 抑制剂 细节
DB00580 Valdecoxib 批准，调查，撤回 未知的 抑制剂 细节
DB14533 氯化锌 批准,临床实验 未知的 代数余子式 细节
DB14548 硫酸锌，未指明形式 批准,实验 未知的 代数余子式 细节
DB00562 Benzthiazide 批准 是的 抑制剂 细节
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