Nucleophosmin

细节

的名字
Nucleophosmin
同义词
  • NPM
  • 核仁磷蛋白B23
  • 核仁蛋白NO38
  • 它
基因名字
NPM1
生物
人类
氨基酸序列
核素MEDSMDMDMSPLRPQNYLFGCELKADKDYHFKVDNDENEHQLSLRTVSLGAGAKDELHIV EAEAMNYEGSPIKVTLATLKMSVQPTVSLGGFEITPPVVLRLKCGSGPVHISGQHLVAVE edaesedeeeedvkllsisgkrsapgggvpqkkvklaadedddddddddddd fddeeaeekapvksirdtpaknaqksnqngkskpsstprskgqesfkqektpktpkg PSSVEDIKAKMQASIEKGGSLPKVEAKFINYVKNCFRMTDQEAIQDLWQWRKSL
残差数
294
分子量
32574.765
理论π
不可用
去分类
功能
激活转录因子结合/核心启动子结合/组蛋白绑定/NF-kappaB绑定/蛋白质异源二聚活性/蛋白质同二聚体活性/蛋白激酶结合/蛋白激酶抑制剂活性/核糖体大亚基结合/核糖体小亚基结合/核糖核酸绑定/RNA聚合酶II转录辅活化剂活性/Tat蛋白结合/转录辅激活因子活性/转录因子结合/未折叠蛋白结合
流程
细胞衰老/细胞对紫外线的反应/含有核小体组装的CENP-A/中心体周期/DNA损伤反应，p53类介质信号转导导致细胞周期阻滞/DNA修复/细胞内蛋白质转运/凋亡过程的负调控/细胞增殖的负调控/中心体复制的负调控/通过调节蛋白质磷酸化对蛋白激酶活性的负调控/核质运输/核小体组装/正向调控细胞周期G2/M相变/细胞增殖的正向调节/NF-kappaB转录因子活性的正向调控/RNA聚合酶II启动子转录的正向调控/转录的正向调控，dna模板/翻译的积极规制/蛋白质的定位/蛋白质低聚/中心粒复制的调控/dsRNA对eIF2 α磷酸化的调节/内源性脱氧核糖核酸酶活性的调控/核糖核酸内切酶活性的调节/RNA聚合酶II启动子转录调控/对压力的反应/核糖体的组装/信号转导/病毒的过程
组件
中心体/细胞质/胞质/粘着斑/细胞内核糖核蛋白复合物/膜/核仁/核浆/核/蛋白质复合体/protein-DNA复杂/纺锤极中心体
通用函数
参与多种细胞过程，如核糖体生物发生、中心体复制、蛋白质伴侣、组蛋白组装、细胞增殖和肿瘤抑制因子p53/TP53和ARF的调节。结合核糖体可能是为了驱动核糖体的核输出。与核仁核糖核蛋白结构相关并结合单链核酸。作为核心组蛋白H3, H2B和H4的伴侣蛋白。刺激APEX1在apurinic/ apy嘧啶(AP)双链DNA上的核酸内切酶活性，抑制APEX1在AP单链RNA上的核酸内切酶活性。可控制核仁内APEX1内切酶活性，用于修复rDNA上的AP和去除氧化的rRNA分子。与BRCA2协同调节中心体复制。调节中心粒复制:PLK2磷酸化能够触发中心粒复制。负调控EIF2AK2/PKR的激活，并通过抑制EIF2AK2/PKR自磷酸化抑制细胞凋亡。拮抗ATF5对细胞增殖的抑制作用，缓解ATF5诱导的G2/M阻滞(PubMed:22528486)。 In complex with MYC enhances the transcription of MYC target genes (PubMed:25956029).
特定的功能
激活转录因子结合
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
核
基因序列
>拼箱| BSEQ0051313 | Nucleophosmin (NPM1) ATGGAAGATTCGATGGACATGGACATGAGCCCCCTGAGGCCCCAGAACTATCTTTTCGGT TGTGAACTAAAGGCCGACAAAGATTATCACTTTAAGGTGGATAATGATGAAAATGAGCAC CAGTTATCTTTAAGAACGGTCAGTTTAGGGGCTGGTGCAAAGGATGAGTTGCACATTGTT GAAGCAGAGGCAATGAATTACGAAGGCAGTCCAATTAAAGTAACACTGGCAACTTTGAAA ATGTCTGTACAGCCAACGGTTTCCCTTGGGGGCTTTGAAATAACACCACCAGTGGTCTTA AGGTTGAAGTGTGGTTCAGGGCCAGTGCATATTAGTGGACAGCACTTAGTAGCTGTGGAG GAAGATGCAGAGTCAGAAGATGAAGAGGAGGAGGATGTGAAACTCTTAAGTATATCTGGAAAGCGGTCTGCCCCTGGAGGTGGTAGCAAGGTTCCACAGAAAAAAGTAAAACTTGCTGCT GATGAAGATGATGACGATGATGATGAAGAGGATGATGATGAAGATGATGATGATGATGAT TTTGATGATGAGGAAGCTGAAGAAAAAGCGCCAGTGAAGAAATCTATACGAGATACTCCA GCCAAAAATGCACAAAAGTCAAATCAGAATGGAAAAGACTCAAAACCATCATCAACACCA AGATCAAAAGGACAAGAATCCTTCAAGAAACAGGAAAAAACTCCTAAAACACCAAAAGGA CCTAGTTCTGTAGAAGACATTAAAGCAAAAATGCAAGCAAGTATAGAAAAAGGTGGTTCT CTTCCCAAAGTGGAAGCCAAATTCATCAATTATGTGAAGAATTGCTTCCGGATGACTGAC CAAGAGGCTATTCAAGATCTCTGGCAGTGGAGGAAGTCTCTTTAA
染色体的位置
5
轨迹
5 q35.1
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P06748
UniProtKB表项名称 NPM_HUMAN
HGNC ID HGNC: 7910
一般引用
  1. 陈文寅，刘qr, Borjigin J, Busch H, Rennert OM, tiase LA, Chan PK:人核色素蛋白cDNA的鉴定及其在正常和异常生长中的作用研究。生物化学。1989 Feb 7;28(3):1033-9。［文章］
  2. 李晓珍，李晓珍，李晓珍，李晓珍，等:一种编码高度保守的核仁磷蛋白B23的cDNA的核苷酸序列。生物化学与生物物理学报。1989年8月30日;163(1):72-8。［文章］
  3. 张xx, Thomis DC, Samuel CE:干扰素处理细胞中编码核仁蛋白B23的mRNA分子cDNA克隆的分离和鉴定。生物化学与生物物理学报。1989年10月16日;164(1):176-84。［文章］
  4. 陈PK，陈永勇，Morris SW，谢震:人核色素/B23 (NPM)基因的分离与鉴定:YY1在5'增强子区结合位点的鉴定。核酸研究，1997 3月15日;25(6):1225-32。［文章］
  5. Falini B, Mecucci C, Tiacci E, Alcalay M, Rosati R, Pasqualucci L, La Starza R, Diverio D, Colombo E, Santucci A, Bigerna B, Pacini R, Pucciarini A, Liso A, Vignetti M, Fazi P, Meani N, Pettirossi V, Saglio G, Mandelli F, Lo-Coco F, Pelicci PG, Martelli MF:核型正常的急性髓性白血病细胞质核色素。中华实用医学杂志2005 1月20日;32(3):344 - 344。［文章］
  6. Bolli N, Galimberti S, Martelli MP, Tabarrini A, Roti G, Mecucci C, Martelli MF, Petrini M, Falini B:急性髓系白血病诊断20年后发生髓系肉瘤的细胞质核色素。《柳叶刀》2006年4月7日(4):350-2。［文章］
  7. Ota T,铃木Y, Nishikawa T,大月T, Sugiyama T,老大R,若松,Hayashi K,佐藤H, Nagai K,木村K, Makita H,关根身上M,大林M, Nishi T, Shibahara T,田中T, Ishii年代,山本J,齐藤K,卡瓦依Y, Isono Y,中村Y, Nagahari K,村上K, Yasuda T, Iwayanagi T, Wagatsuma M,治广,Sudo H, Hosoiri T, Kaku Y, Kodaira H,近藤H,同样是十六米,高桥M,神田K, T横井,Furuya T,规划E, Omura Y,安倍K, Kamihara K, Katsuta N, K,佐藤Tanikawa M,山崎M,Ninomiya K, Ishibashi T,山下式H, Murakawa K,藤森K, Tanai H, Kimata M,渡边M, Hiraoka年代,千叶Y,石田年代,小野Y, Takiguchi年代,渡边,Yosida M, Hotuta T, Kusano J, K Kanehori, Takahashi-Fujii, Hara H,没有试图推高日圆,野村Y, Togiya年代,Komai F, Hara R,竹内K、M, Imose N,武藏野K,较H,大岛渚,佐佐木N, Aotsuka年代,Yoshikawa Y, Matsunawa H, Ichihara T, Shiohata N,佐年代,守屋年代,Momiyama H, Satoh N, Takami年代,遗体Y,分别铃木O,中川年代,Senoh,沟口健二H,转到Y,清水F, Wakebe H, Hishigaki H,渡边T, Sugiyama, Takemoto M,川上B,山崎M,渡边K, Kumagai, Itakura年代,Fukuzumi Y, Y藤森,Komiyama M,田代H, Tanigami,藤原T,小野T,山田K,藤井裕久Y, Ozaki K, Hirao M, Ohmori Y,川端康成,Hikiji T, Kobatake N, Inagaki H, Ikema Y, Okamoto年代,Okitani R,川上T,野口年代,伊藤T, Shigeta K, Senba T, Matsumura K, Y,只是美津浓T,森永M,佐佐木M, Togashi T, Oyama M,要么H,渡边,Komatsu T, Mizushima-Sugano J, Satoh T, Shirai Y, Takahashi Y, Nakagawa K, Okumura K, Nagase T, Nomura N, Kikuchi H, Masuho Y, Yamashita R, Nakai K, Yada T, Nakamura Y, Ohara O, Isogai T, Sugano S: 21,243个全长人类cdna的完整测序和描述。中国科学。2004年1月;36(1):40-5。Epub 2003 12月21日。［文章］
  8. Goshima N,河村建夫Y, Fukumoto,三浦,本间R, Satoh R,若松,山本J, K木村,Nishikawa T, Andoh T, Iida Y,石川K, Ito E, Kagawa N, Kaminaga C, Kanehori K,川上B, Kenmochi K,木村R,小林M, Kuroita T, Kuwayama H, Maruyama Y,松尾K, K,南Mitsubori M, Mori M, Morishita R, Murase, Nishikawa, Nishikawa年代,Okamoto T, Sakagami N, Sakamoto Y, Y,佐佐木塞其T,园子,Sugiyama, Sumiya T, T高山,高山Y,武田H, Togashi T,以K,山田H,Yanagisawa Y, Endo Y, Imamoto F, Kisu Y, Tanaka S, Isogai T, Imai J, Watanabe S, Nomura N:将转录组转化为体外表达蛋白质组的人类蛋白质工厂，。Nat Methods. 2008 Dec;5(12):1011-7。［文章］
  9. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。［文章］
  10. Redner RL, Rush EA, Faas S, Rudert WA, Corey SJ:急性早幼粒细胞白血病t(5;17)变体表达核磷素-维甲酸受体融合。《血》1996 2月1日;87(3):882-6。［文章］
  11. Morris SW, Kirstein MN, Valentine MB, Dittmer KG, Shapiro DN, Saltman DL，观察:非霍奇金淋巴瘤中激酶基因ALK与核仁蛋白基因NPM的融合。科学，1994年3月4日;263(5151):1284 -4。［文章］
  12. Fujimoto J, Shiota M, Iwahara T, Seki N, Satoh H, Mori S, Yamamoto T:染色体易位T Ki-1淋巴瘤细胞系中过度磷酸化蛋白p80转化活性的研究(2;5)。中国科学院学报。1996年4月30日;93(9):4181-6。［文章］
  13. Hale TK, Mansfield BC:代表人类蛋白B23第三个等位基因的cDNA克隆的核苷酸序列。核酸研究，1989年12月11日;17(23):10112。［文章］
  14. 姬红，李志强，李志强，李志强，李志强，等:人结肠癌蛋白的二维凝胶数据库。电泳。1997 mar - april;18(3-4):605-13。［文章］
  15. Adachi Y, Copeland TD, Hatanaka M, Oroszlan S:人t细胞白血病病毒I型Rex蛋白核仁靶向信号与核仁穿梭蛋白B-23特异性结合。中华生物化学杂志，1993 7月5日;268(19):13930-4。［文章］
  16. Pang Q, Christianson TA, Koretsky T, Carlson H, David L, Keeble W, Faulkner GR, Speckhart A, Bagby GC:核色素素与真核起始因子2激酶PKR的相互作用和抑制催化功能。中国生物化学杂志，2003年10月24日;Epub 2003年7月25日。［文章］
  17. Chan PK, Aldrich M, Cook RG, Busch H: B23蛋白磷酸化位点的氨基酸序列。中华生物化学杂志，1986年2月5日;261(4):1868-72。［文章］
  18. Chan PK, Chan WY, Yung BY, Cook RG, Aldrich MB, Ku D, Goldknopf IL, Busch H: B23蛋白特异性抗原肽的氨基酸序列。生物化学杂志，1986 10月25日;261(30):14335-41。［文章］
  19. 李文杰，李志强，李志强，等。电离辐射对核仁蛋白B23的影响。辐射科学，1995年8月;143(2):158-64。［文章］
  20. yonda - kato N, Look AT, Kirstein MN, Valentine MB, Raimondi SC, Cohen KJ, Carroll AJ, Morris SW:骨髓增生异常综合征和急性髓系白血病的t(3;5)(q25.1;q34)产生了一种新的融合基因NPM-MLF1。致癌基因。1996 Jan 18;12(2):265-75。［文章］
  21. Okuda M, Horn HF, Tarapore P, Tokuyama Y, Smulian AG, Chan PK, Knudsen ES, Hofmann IA, Snyder JD, Bove KE, Fukasawa K:核磷素/B23是CDK2/周期蛋白E在中心体复制中的靶点。细胞2000 9月29日;103(1):127-40。［文章］
  22. 黄文辉，荣斌，徐文杰，李永华:核仁磷蛋白B23与丁型肝炎抗原相互作用并调控丁型肝炎病毒RNA复制。生物化学杂志，2001 7月6日;276(27):25166-75。Epub 2001年4月17日［文章］
  23. Okuwaki M, Tsujimoto M, Nagata K:核糖体生物发生因子核磷素/B23的RNA结合活性受细胞周期依赖性激酶磷酸化及其亚型的调节。Mol Biol Cell, 2002 Jun;13(6):2016-30。［文章］
  24. Scherl A, Coute Y, Deon C, Calle A, Kindbeiter K, Sanchez JC, Greco A, Hochstrasser D, Diaz JJ:人核仁功能蛋白质组学分析。Mol Biol Cell, 2002 11月13(11):4100-9。［文章］
  25. 核色素在中心体复制中的作用。癌基因。2002 Sep 9;21(40):6170-4。［文章］
  26. 姚洁，付超，丁旭，郭震，Zenreski A，陈艳，Ahmed K，廖娟，窦珍，姚欣:Nek2A激酶在有丝分裂中调控瘤瘤素向中心体的定位。FEBS Lett 2004年9月24日;575(1-3):112-8。［文章］
  27. 张华，石晓霞，戴伟，张晓霞，张晓霞，张晓霞，张晓霞，王晓霞，王晓霞，王晓霞，王晓霞。B23/核磷素丝氨酸4磷酸化介导pollike kinase 1的有丝分裂功能。中国生物化学杂志，2004年8月20日;279(34):35726-34。Epub 2004年6月9日。［文章］
  28. Shu X, Fry AM, Tulloch B, Manson FD, Crabb JW, Khanna H, Faragher AJ, Lennon A, He S, Trojan P, Giessl A, Wolfrum U, Vervoort R, Swaroop A, Wright AF: RPGR ORF15异构体与RPGRIP1共同定位于中心粒和基体，并与核蛋白相互作用。《中国科学》2005年5月1日;14(9):1183-97。Epub 2005 3月16日。［文章］
  29. Swaminathan V, Kishore AH, Febitha KK, Kundu TK:人组蛋白伴侣核色素增强乙酰化依赖的染色质转录。Mol细胞生物学杂志，2005 9月25(17):7534-45。［文章］
  30. Tago K, Chiocca S, Sherr CJ: Arf肿瘤抑制因子诱导的sumo化:p53独立的功能。中国科学院学报(自然科学版)，2005年5月24日;102(21):7689-94。Epub 2005年5月16日。［文章］
  31. Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M:信号网络中的全局、体内和位点特异性磷酸化动力学。Cell. 2006年11月3日;127(3):635-48。［文章］
  32. Kim SC, Sprung R, Chen Y, Xu Y, Ball H, Pei J, Cheng T, Kho Y, Xiao H, Xiao L, Grishin NV, White M, Yang XJ，赵颖:基于蛋白质组学研究赖氨酸乙酰化的底物和功能多样性。Mol Cell, 2006 8月;23(4):607-18。［文章］
  33. Ma Z, Kanai M, Kawamura K, Kaibuchi K, Ye K, Fukasawa K: ROCK II与核色素/B23在中心体复制调控中的相互作用。Mol细胞生物学，2006 12月;26(23):9016-34。Epub 2006年10月2日。［文章］
  34. Yu LR, Zhu Z, Chan KC, Issaq HJ, Dimitrov DS, Veenstra TD:利用MS/MS和MS/MS/MS交叉验证改进了二氧化钛对HeLa细胞磷酸肽的富集及高可信度磷酸肽的鉴定。蛋白质组学杂志，2007 11月;6(11):4150-62。Epub 2007年10月9日［文章］
  35. Sakita-Suto S, Kanda A, Suzuki F, Sato S, Takata T, Tatsuka M: Aurora-B调控RNA甲基转移酶NSUN2。Mol Biol Cell, 2007 Mar;18(3):1107-17。Epub 2007 1月10日。［文章］
  36. Haindl M, Harasim T, Eick D, Muller S:核仁SUMO特异性蛋白酶SENP3可以逆转SUMO修饰核色素，并且是rRNA加工所必需的。EMBO代表2008年3月9日(3):273-9。doi: 10.1038 / embor.2008.3。Epub 2008年2月8日。［文章］
  37. 云C，王艳，Mukhopadhyay D, Backlund P, Kolli N, Yergey A, Wilkinson KD, Dasso M:核仁蛋白B23/核色素蛋白通过SENP3和SENP5蛋白酶调控脊椎动物SUMO通路。中国生物医学工程杂志，2008年11月17日;19(4):589-95。doi: 10.1083 / jcb.200807185。［文章］
  38. NPM1/Nucleophsmin/B23是一种多功能核仁酸性蛋白。中国生物化学杂志，2008年4月;143(4):441-8。Epub 2007 11月16日。［文章］
  39. Cantin GT, Yi W, Lu B, Park SK, Xu T, Lee JD, Yates JR第三:结合蛋白基IMAC，肽基IMAC和MudPIT进行高效的磷蛋白组学分析。蛋白质组学报，2008年3月;7(3):1346-51。doi: 10.1021 / pr0705441。Epub 2008 1月26日。［文章］
  40. Daub H, Olsen JV, Bairlein M, Gnad F, Oppermann FS, Korner R, Greff Z, Keri G, Stemmann O, Mann M:激酶选择性富集使激酶组在细胞周期内的定量磷酸化蛋白质组学成为可能。Mol Cell, 2008 8月8日;31(3):438-48。doi: 10.1016 / j.molcel.2008.07.007。［文章］
  41. Maggi LB Jr, Kuchenruether M, Dadey DY, Schwope RM, Grisendi S, Townsend RR, Pandolfi PP, Weber JD:核磷素作为哺乳动物核糖体的限速核输出伴侣。Mol细胞生物学，2008 12月;28(23):7050-65。doi: 10.1128 / MCB.01548-07。Epub 2008 9月22日。［文章］
  42. 周春梅，周春梅，张志刚，张志刚，张志刚。有丝分裂磷酸化的定量图谱研究。中国科学院学报(自然科学版)，2008年8月5日，26(3):339 - 344。doi: 10.1073 / pnas.0805139105。Epub 2008年7月31日。［文章］
  43. 韩刚，叶敏，周宏，蒋欣，冯松，蒋欣，田瑞，万东，邹宏，顾娟:强阴离子交换层析富集分离磷酸肽的大规模人肝组织磷蛋白组分析。蛋白质组学，2008年4月;8(7):1346-61。doi: 10.1002 / pmic.200700884。［文章］
  44. Gauci S, Helbig AO, Slijper M, Krijgsveld J, Heck AJ, Mohammed S: Lys-N和胰蛋白酶以一种基于精细scx的方法覆盖磷酸蛋白组的互补部分。《肛肠化学》2009年6月1日;81(11):4493-501。doi: 10.1021 / ac9004309。［文章］
  45. Vascotto C, Fantini D, Romanello M, Cesaratto L, Deganuto M, Leonardi A, Radicella JP, Kelley MR, D'Ambrosio C, Scaloni A, Quadrifoglio F, Tell G: APE1/Ref-1在核仁内与NPM1相互作用并在rRNA质量控制过程中发挥作用。Mol细胞生物学，2009 4月29(7):1834-54。doi: 10.1128 / MCB.01337-08。Epub 2009年2月2日。［文章］
  46. Oppermann FS, Gnad F, Olsen JV, Hornberger R, Greff Z, Keri G, Mann M, Daub H:人类kinome的大规模蛋白质组学分析。Mol Cell Proteomics, 2009 july;8(7):1751-64。doi: 10.1074 / mcp.M800588-MCP200。Epub 2009年4月15日［文章］
  47. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷酸化蛋白质组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学通报。2009 8月18日;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。［文章］
  48. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M:赖氨酸乙酰化靶向蛋白复合物并共同调节主要细胞功能。科学学报。2009年8月14日;325(5942):834-40。doi: 10.1126 / science.1175371。Epub 2009 7月16日。［文章］
  49. Muller C, Bremer A, Schreiber S, Eichwald S, Calkhoven CF:翻译C/EBPalpha异构体的核仁保留刺激rDNA转录和细胞大小。EMBO J. 2010 3月3日;29(5):897-909。doi: 10.1038 / emboj.2009.404。Epub 2010 1月14日。［文章］
  50. 任娟，王颖，梁颖，张艳，鲍松，徐震:蛋白精氨酸甲基转移酶5对核糖体蛋白S10甲基化的调控。中国生物医学杂志，2010年4月23日;285(17):12695-705。doi: 10.1074 / jbc.M110.103911。Epub 2010年2月16日。［文章］
  51. Krause A, Hoffmann I:丝氨酸4上NPM/B23的polo样激酶2依赖性磷酸化触发中心粒复制。公共科学图书馆。2010年3月24日;5(3):e9849。doi: 10.1371 / journal.pone.0009849。［文章］
  52. Sarek G, Jarviluoma A, Moore HM, Tojkander S, Vartia S, Biberfeld P, Laiho M, Ojala PM: v-cyclin-CDK6磷酸化的核色素磷酸化控制KSHV潜伏期。公共科学图书馆，2010年3月19日;6(3):e1000818。doi: 10.1371 / journal.ppat.1000818。［文章］
  53. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷酸化蛋白组学揭示了有丝分裂过程中广泛的完全磷酸化位点占据。科学通报。2010年1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。［文章］
  54. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。［文章］
  55. Wang HF, Takenaka K, Nakanishi A, Miki Y: BRCA2和核色素共同调节中心体扩增，并与Rho效应激酶ROCK2形成复合物。癌症决议2011年1月1日;71(1):68-77。doi: 10.1158 / 0008 - 5472. - 10 - 0030。Epub 2010年11月16日。［文章］
  56. Chun Y, Park B, Koh W, Lee S, Cheon Y, Kim R, Che L, Lee S: CENP-W是一种与核色素素/B23蛋白相互作用的rna相关核基质蛋白。中国生物化学杂志，2011年12月9日;86(49):42758-69。doi: 10.1074 / jbc.M111.228411。Epub 2011年10月14日［文章］
  57. Rigbolt KT, Prokhorova TA, Akimov V, Henningsen J, Johansen PT, Kratchmarova I, Kassem M, Mann M, Olsen JV, Blagoev B:人胚胎干细胞分化过程中蛋白质组和磷蛋白组的全系统时间特征。科学信号。2011 3月15日;4(164):rs3。doi: 10.1126 / scisignal.2001570。［文章］
  58. 刘霞，刘丹，钱丹，戴娟，安艳，姜松，Stanley B，杨娟，王波，刘霞，刘晓东:核色素素(NPM1/B23)与活化转录因子5 (ATF5)蛋白相互作用，促进肝细胞癌细胞蛋白酶体和caspase依赖性ATF5降解。生物化学杂志，2012 6月1日;287(23):19599-609。doi: 10.1074 / jbc.M112.363622。Epub 2012 4月23日。［文章］
  59. Fukawa T, Ono M, Matsuo T, Uehara H, Miki T, Nakamura Y, Kanayama HO, Katagiri T: DDX31在肾细胞癌中通过与NPM1相互作用调节p53-HDM2通路和rRNA基因转录。癌症研究，2012年11月15日;72(22):5867-77。doi: 10.1158 / 0008 - 5472. - 12 - 1645。Epub 2012 9月27日。［文章］
  60. Bienvenut WV, Sumpton D, Martinez A, Lilla S, Espagne C, Meinnel T, Giglione C:植物和哺乳动物蛋白质的比较大规模表征揭示了相似和特殊的n - α -乙酰化特征。Mol Cell Proteomics, 2012 Jun;11(6):M111.015131。doi: 10.1074 / mcp.M111.015131。Epub 2012 1月5日。［文章］
  61. 周华，Di Palma S, Preisinger C, Peng M, Polat AN, Heck AJ, Mohammed S:人类癌细胞磷蛋白组的综合表征。蛋白质组学报，2013年1月4日;12(1):260-71。doi: 10.1021 / pr300630k。Epub 2012 12月18日。［文章］
  62. 边艳，宋超，程凯，董敏，王芳，黄娟，孙东，王玲，叶敏，邹宏:酶辅助RP-RPLC方法深入分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志，2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。［文章］
  63. Hendriks IA, D'Souza RC, Yang B, Verlaan-de Vries M, Mann M, Vertegaal AC:以位点特异性的方式揭示全球SUMOylation信号网络。分子生物学，2014 10月;21(10):927-36。doi: 10.1038 / nsmb.2890。Epub 2014 9月14日。［文章］
  64. Impens F, Radoshevich L, Cossart P, Ribet D: SUMO位点的映射和外部刺激诱导的SUMO化变化分析。中国科学院学报(自然科学版)，2014年8月26日;doi: 10.1073 / pnas.1413825111。Epub 2014年8月11日。［文章］
  65. Hendriks IA, Treffers LW, Verlaan-de Vries M, Olsen JV, Vertegaal AC: SUMO-2协调染色质修饰剂对DNA损伤的响应。Cell代表2015年3月10日pii: s2211 - 1247(15) 00179 - 5。doi: 10.1016 / j.celrep.2015.02.033。［文章］
  66. Kim JY, Cho YE, Park JH:核仁蛋白GLTSCR2是致癌核磷- myc轴的上游负调控因子。中华病理学杂志。2015年7月;185(7):2061-8。doi: 10.1016 / j.ajpath.2015.03.016。Epub 2015年5月5日［文章］
  67. 金志勇，赵烨，安玉敏，金硕，李永根，朴志华，李世峰:GLTSCR2在宫颈癌中的上游负性调控因子。《细胞分子与分子医学》2015 Jun;19(6):1245-52。doi: 10.1111 / jcmm.12474。Epub 2015年3月27日。［文章］
  68. 肖z, Chang JG, Hendriks IA, Sigurethsson JO, Olsen JV, Vertegaal AC:复制应激下SUMOylation动态响应的全系统分析揭示了与基因组稳定性相关的新型小泛素样修饰靶蛋白和受体赖氨酸。《Mol Cell Proteomics》2015年5月;14(5):1419-34。doi: 10.1074 / mcp.O114.044792。Epub 2015年3月9日。［文章］
  69. 瓦卡·杰卡梅，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，王志刚，王志刚。人类线粒体蛋白质组的n端组分析。蛋白质组学。2015 july;15(14):2519-24。doi: 10.1002 / pmic.201400617。Epub 2015年6月8日。［文章］
  70. Bonfiglio JJ, Fontana P, Zhang Q, Colby T, Gibbs-Seymour I, Atanassov I, Bartlett E, Zaja R, Ahel I, Matic I:丝氨酸adp核糖基化依赖于HPF1。中国生物医学杂志，2017年3月2日;65(5):932-940.e6。doi: 10.1016 / j.molcel.2017.01.003。Epub 2017 2月9日。［文章］
  71. 李洪辉，金海生，姜志勇，李碧，河俊勇，尹海杰，林苏，郑国强，徐文文:人体核磷素核的晶体结构揭示了五聚体-五聚体界面的可塑性。蛋白质。2007 11月15日;69(3):672-8。［文章］
  72. Grummitt CG, Townsley FM, Johnson CM, Warren AJ, Bycroft M:核色素突变在急性髓系白血病中的结构后果。中国生物化学杂志。2008年8月22日;283(34):23326-32。doi: 10.1074 / jbc.M801706200。Epub 2008 5月29日。［文章］

药物的关系

药物的关系
DrugBank ID 的名字 药物组 药理作用? 行动 细节
DB11638 Artenimol 批准的，实验性的，研究的 未知的 配位体 细节