72 kDa IV型胶原酶
细节
- 名字
- 72 kDa IV型胶原酶
- 同义词
-
- 3.4.24.24
- 72 kDa明胶酶
- CLG4A
- 白明胶酶一
- 矩阵metalloproteinase-2
- MMP-2
- TBE-1
- 基因名字
- MMP2
- 生物
- 人类
- 氨基酸序列
-
>lcl lgcllshaaaapspiikfpgdvapktdkelavqylntfygc PKESCNLFVLKDTLKKMQKFFGLPQTGDLDQNTIETMRKPRCGNPDVANYNFFPRKPKWD knqityriigytpdldpetvddafarafqvwsdvtplrfsrihdkwd knqityriigytpdldpetvddafarafqvwsdvtplrfsrihdqvrvkygnadgeyckfpflfn gkeynsctdtgrsdgflwcsttynfekdgkygfcphealftmggnaegqvvrvkygnadgeyckfpflfqgt sydscttegrtdgyrwcgttedydrdkyggtamstvggnseggpfpftflgnky esctsagrsdgkmwcattanydddrgfcpdqggyslflvaahefghamglehsqdpgalMapiytytknfrlsqddikgiqelygaspdidlgtgptptlgpvtpeickqdivfdgiaq irgeifffkdrfiwrtvtprdkpmgpllvatfwpelpekidavyeapqeekavffagney wiysastlergypkpltslglppdvqrvdaafnwsknktyifagdkfwrynevkkmdp gfpkliadawnaipdnldavvdlqggghsyffkgayylklenqslksvkfgsiksdwlgc
- 残差数
- 660
- 分子量
- 73881.695
- 理论π
- 5.09
- 去分类
-
功能metalloendopeptidase活动/metallopeptidase活动/丝氨酸型内肽酶活性/锌离子结合流程血管生成/轴突的指导/血管成熟/骨小梁形成/细胞蛋白质代谢过程/细胞对氨基酸刺激的反应/胶原蛋白分解代谢过程/胚胎植入/内胚层细胞分化/Ephrin受体信号通路/细胞外基质分解/细胞外基质组织/表面形态发生/膜内的骨化/先天免疫反应的正向调节/蛋白水解作用/对缺氧的反应组件细胞外区域/细胞外空间/线粒体/核/等离子体膜/蛋白质质细胞外基质/肌节
- 通用函数
- 锌离子结合
- 特定的功能
- 泛素金属蛋白酶，参与多种功能，如血管重建，血管生成，组织修复，肿瘤侵袭，炎症和动脉粥样硬化斑块破裂。除降解细胞外基质蛋白外，还可作用于一些非基质蛋白，如大内皮细胞1和β型CGRP，促进血管收缩。也在Gly-|- leu键上裂解KISS。似乎在心肌细胞死亡途径中起作用。通过调节gsk3 β活性参与心肌氧化应激。体外裂解gsk3 β。参与与MMP14相关的纤维血管组织的形成。PEX是MMP2的c端非催化片段，具有抗血管生成和抗肿瘤的特性，抑制细胞迁移和细胞对FGF2和vitronectin的粘附。血管表面integrinv/beta3的配体。Isoform 2:通过激活促炎NF-kappaB, NFAT和IRF转录通路，介导CHUK/IKKA的蛋白水解，并通过诱导线粒体-核应激信号，启动原发性先天免疫反应。
- Pfam域函数
- 跨膜区
- 不可用
- 细胞的位置
- 分泌
- 基因序列
-
>lcl|BSEQ0020475|72型IV型胶原酶(MMP2CTGGCTCATGCCTTCGCCCCAGGCACTGGTGTTGGGGGAGACTCCCATTTTGATGACGAT GAGCTATGGACCTTGGGAGAAGGCCAAGTGGTCCGTGTGAAGTATGGGAACGCCGATGGG GAGTACTGCAAGTTCCCCTTCTTGTTCAATGGCAAGGAGTACAACAGCTGCACTGATACC GGCCGCAGCGATGGCTTCCTCTGGTGCTCCACCACCTACAACTTTGAGAAGGATGGCAAG TACGGCTTCTGTCCCCATGAAGCCCTGTTCACCATGGGCGGCAACGCTGAAGGACAGCCC TGCAAGTTTCCATTCCGCTTCCAGGGCACATCCTATGACAGCTGCACCACTGAGGGCCGC ACGGATGGCTACCGCTGGTGCGGCACCACTGAGGACTACGACCGCGACAAGAAGTATGGC TTCTGCCCTGAGACCGCCATGTCCACTGTTGGTGGGAACTCAGAAGGTGCCCCCTGTGTCTTCCCCTTCACTTTCCTGGGCAACAAATATGAGAGCTGCACCAGCGCCGGCCGCAGTGAC GGAAAGATGTGGTGTGCGACCACAGCCAACTACGATGATGACCGCAAGTGGGGCTTCTGC CCTGACCAAGGGTACAGCCTGTTCCTCGTGGCAGCCCACGAGTTTGGCCACGCCATGGGG CTGGAGCACTCCCAAGACCCTGGGGCCCTGATGGCACCCATTTACACCTACACCAAGAAC TTCCGTCTGTCCCAGGATGACATCAAGGGCATTCAGGAGCTCTATGGGGCCTCTCCTGAC ATTGACCTTGGCACCGGCCCCACCCCCACGCTGGGCCCTGTCACTCCTGAGATCTGCAAA CAGGACATTGTATTTGATGGCATCGCTCAGATCCGTGGTGAGATCTTCTTCTTCAAGGAC CGGTTCATTTGGCGGACTGTGACGCCACGTGACAAGCCCATGGGGCCCCTGCTGGTGGCCACATTCTGGCCTGAGCTCCCGGAAAAGATTGATGCGGTATACGAGGCCCCACAGGAGGAG AAGGCTGTGTTCTTTGCAGGGAATGAATACTGGATCTACTCAGCCAGCACCCTGGAGCGA GGGTACCCCAAGCCACTGACCAGCCTGGGACTGCCCCCTGATGTCCAGCGAGTGGATGCC GCCTTTAACTGGAGCAAAAACAAGAAGACATACATCTTTGCTGGAGACAAATTCTGGAGA TACAATGAGGTGAAGAAGAAAATGGATCCTGGCTTCCCCAAGCTCATCGCAGATGCCTGG AATGCCATCCCCGATAACCTGGATGCCGTCGTGGACCTGCAGGGCGGCGGTCACAGCTAC TTCTTCAAGGGTGCCTATTACCTGAAGCTGGAGAACCAAAGTCTGAAGAGCGTGAAGTTT GGAAGCATCAAATCCGACTGGCTAGGCTGCTGA
- 染色体的位置
- 16
- 轨迹
- 16 q13-q21
- 外部标识符
-
资源 链接 UniProtKB ID P08253 UniProtKB表项名称 MMP2_HUMAN GenBank蛋白ID 180671 基因ID J03210 GenAtlas ID MMP2 HGNC ID HGNC: 7166 - 一般引用
-
- Huhtala P, Chow LT, Tryggvason K:人IV型胶原酶基因结构。中华生物化学杂志，1997,5;26(19):11077-82。［文章]
- Collier IE, Bruns GA, Goldberg GI, Gerhard DS: 72和92 kda人IV型胶原酶基因的结构和染色体定位。基因组学。1991年3月9日(3):429-34。［文章]
- Ota T,铃木Y, Nishikawa T,大月T, Sugiyama T,老大R,若松,Hayashi K,佐藤H, Nagai K,木村K, Makita H,关根身上M,大林M, Nishi T, Shibahara T,田中T, Ishii年代,山本J,齐藤K,卡瓦依Y, Isono Y,中村Y, Nagahari K,村上K, Yasuda T, Iwayanagi T, Wagatsuma M,治广,Sudo H, Hosoiri T, Kaku Y, Kodaira H,近藤H,同样是十六米,高桥M,神田K, T横井,Furuya T,规划E, Omura Y,安倍K, Kamihara K, Katsuta N, K,佐藤Tanikawa M,山崎M,Ninomiya K, Ishibashi T,山下式H, Murakawa K,藤森K, Tanai H, Kimata M,渡边M, Hiraoka年代,千叶Y,石田年代,小野Y, Takiguchi年代,渡边,Yosida M, Hotuta T, Kusano J, K Kanehori, Takahashi-Fujii, Hara H,没有试图推高日圆,野村Y, Togiya年代,Komai F, Hara R,竹内K、M, Imose N,武藏野K,较H,大岛渚,佐佐木N, Aotsuka年代,Yoshikawa Y, Matsunawa H, Ichihara T, Shiohata N,佐年代,守屋年代,Momiyama H, Satoh N, Takami年代,遗体Y,分别铃木O,中川年代,Senoh,沟口健二H,转到Y,清水F, Wakebe H, Hishigaki H,渡边T, Sugiyama, Takemoto M,川上B,山崎M,渡边K, Kumagai, Itakura年代,Fukuzumi Y, Y藤森,Komiyama M,田代H, Tanigami,藤原T,小野T,山田K,藤井裕久Y, Ozaki K, Hirao M, Ohmori Y,川端康成,Hikiji T, Kobatake N, Inagaki H, Ikema Y, Okamoto年代,Okitani R,川上T,野口年代,伊藤T, Shigeta K, Senba T, Matsumura K, Y,只是美津浓T,森永M,佐佐木M, Togashi T, Oyama M,要么H,渡边,Komatsu T, Mizushima-Sugano J, Satoh T, Shirai Y, Takahashi Y, Nakagawa K, Okumura K, Nagase T, Nomura N, Kikuchi H, Masuho Y, Yamashita R, Nakai K, Yada T, Nakamura Y, Ohara O, Isogai T, Sugano S: 21,243个全长人类cdna的完整测序和描述。中国科学。2004年1月;36(1):40-5。Epub 2003 12月21日。［文章]
- 马丁J,汉族C戈登·拉特里,角色,她X,谢G, Hellsten U,陈YM, Altherr M,花边外缘饰圈啊,Aerts, Bajorek E,黑色的年代,布卢姆H, Branscomb E,布朗数控,Bruno WJ白金汉JM, Callen DF,坎贝尔CS,坎贝尔ML,坎贝尔电子战,Caoile C, Challacombe摩根富林明,Chasteen洛杉矶,Chertkov O, HC,克里斯滕森M,克拉克LM,科恩JD丹尼斯M,德JC,迪克森,Dimitrijevic-Bussod M, Escobar J,福塞特JJ,鲜花D, Fotopulos D, Glavina T,戈麦斯M,冈萨雷斯E,古德斯坦D,古德温,Grady DL,眼镜我Groza M, Hammon N,霍金斯T, Haydu L,希尔德布兰德CE、黄W, Israni年代,杰特J,朱厄特PB, Kadner K,金博H,小林,MC,杰哈卡胡奇2 T, Longmire杰,洛佩兹F,卢Y,洛瑞,Ludeman T,马诺CF,马克GA McMurray KL, Meincke LJ,摩根J, Moyzis RK, Mundt MO,芒克AC, Nandkeshwar RD, Pitluck年代,波拉德M, Predki P, Parson-Quintana B,拉米雷斯L,皮疹,Retterer J,里奇,罗宾逊DL,罗德里格斯,Salamov,桑德斯呃,斯科特•D Shough T,切除RL,Stalvey M, Sutherland RD, Tapia R, Tesmer JG, Thayer N, Thompson LS, Tice H, Torney DC, Tran-Gyamfi M, Tsai M, Ulanovsky LE, Ustaszewska A, Vo N, White PS, Williams AL, Wills PL, Wu JR, Wu K, Yang J, Dejong P, Bruce D, Doggett NA, Deaven L, Schmutz J, Grimwood J, Richardson P, Rokhsar DS, Eichler EE, Gilna P, Lucas SM, Myers RM, Rubin EM, Pennacchio LA:富含重复序列的人类16号染色体序列与分析。自然科学。2004年12月23日;432(7020):988-94。［文章]
- Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。［文章]
- Huhtala P, Eddy RL, Fan YS, Byers MG, Shows TB, Tryggvason K:人类IV型胶原酶前原酶的初级结构的完成和基因(CLG4)分配到16号染色体q21区域。基因组学。1990 Mar;6(3):554-9。［文章]
- Collier IE, Wilhelm SM, Eisen AZ, Marmer BL, Grant GA, Seltzer JL, Kronberger A, He CS, Bauer EA, Goldberg GI: H-ras癌基因转化的人支气管上皮细胞(TBE-1)分泌一种能够降解基底膜胶原蛋白的单一金属蛋白酶。《生物化学杂志》1988年5月15日;263(14):6579-87。［文章]
- steler - stevenson WG, Krutzsch HC, Liotta LA: TIMP-2:金属蛋白酶抑制剂家族新成员的鉴定和表征。数学学报。1992;1:299-306。［文章]
- Howard EW, Banda MJ:金属蛋白酶组织抑制剂2与人72-kDa明胶酶两个不同位点的结合。确定稳定部位。中国生物化学杂志。1991年9月25日;266(27):17972-7。［文章]
- Brooks PC, Stromblad S, Sanders LC, von Schalscha TL, Aimes RT, steler - stevenson WG, Quigley JP, Cheresh DA:通过与整合素α v β 3相互作用，将基质金属蛋白酶MMP-2定位到侵袭细胞表面。Cell. 1996 5月31日;85(5):683-93。［文章]
- Butler GS, Will H, Atkinson SJ, Murphy G:膜型-2基质金属蛋白酶可以启动原明胶酶A的加工，并受金属蛋白酶组织抑制剂的调控。中华生物化学杂志。1997年3月1日;244(2):653-7。［文章]
- Brooks PC, Silletti S, von Schalscha TL, Friedlander M, Cheresh DA:一种具有整合素结合活性的非催化金属蛋白酶片段PEX破坏血管生成。细胞。1998年2月6日;92(3):391-400。［文章]
- 血管基质金属蛋白酶-2切割大的内皮素-1产生一种新的血管收缩剂。中华人民共和国第1999年11月12日第85(10):906-11号。［文章]
- 张宇，张宇，Koivunen E, Radomski MW, Davidge ST:降钙素基因相关肽依赖于血管基质金属蛋白酶2的切割促进血管收缩。中华人民共和国第2000号决议10月13日;87(8):670-6。［文章]
- Bello L, Lucini V, Carrabba G, Giussani C, Machluf M, Pluderi M, Nikas D, Zhang J, Tomei G, Villani RM, Carroll RS, Bikfalvi A, Black PM:天然存在的人金属蛋白酶-2片段同时抑制胶质瘤血管生成、细胞增殖和侵袭。癌症决议2001年12月15日;61(24):8730-6。［文章]
- Gusman H, Travis J, Helmerhorst EJ, Potempa J, Troxler RF, Oppenheim FG:唾液组织蛋白5是一种与牙周病有关的宿主和细菌酶的抑制剂。《感染免疫学杂志》2001年3月;69(3):1402-8。［文章]
- Chattopadhyay N, Mitra A, Frei E, Chatterjee A:人宫颈肿瘤细胞(SiHa)表面α vbeta3整合素受体与基质金属蛋白酶(MMP-2)活性相关。中华肿瘤学杂志，2001,27(11):653- 653。［文章]
- Noda K, Ishida S, Inoue M, Obata K, Oguchi Y, Okada Y，池田E:增生性糖尿病视网膜病变中基质金属蛋白酶-2的产生和激活。《眼科科学》2003年5月;44(5):2163-70。［文章]
- Takino T, Koshikawa N, Miyamori H, Tanaka M, Sasaki T, Okada Y, Seiki M, Sato H:基质金属蛋白酶对转移抑制基因产物KiSS-1蛋白/转移蛋白的切割。致癌基因。2003 july 24;22(30):4617-26。［文章]
- Kwan JA, Schulze CJ, Wang W, Leon H, Sariahmetoglu M, Sung M, Sawicka J, Sims DE, Sawicki G, Schulz R:基质金属蛋白酶-2 (Matrix metalloproteinase-2, MMP-2)存在于心肌细胞核中，体外可裂解聚(adp -核糖)聚合酶(PARP)。FASEB J. 2004 4月18日(6):690-2。Epub 2004年2月6日［文章]
- Sariahmetoglu M, Crawford BD, Leon H, Sawicka J, Li L, Ballermann BJ, Holmes C, Berthiaume LG, Holt A, Sawicki G, Schulz R:磷酸化对基质金属蛋白酶-2 (MMP-2)活性的调控。FASEB J. 2007 8月;21(10):2486-95。Epub 2007年4月13日。［文章]
- Kandasamy AD, Schulz R:基质金属蛋白酶-2介导的心肌细胞糖原合成酶激酶3 β被激活。中华心血管病杂志，2009,9(4):698-706。doi: 10.1093 /表格/ cvp175。Epub 2009 6月3日。［文章]
- 华勇，薛娟，孙峰，朱玲，谢敏:阿司匹林通过上调人单核细胞巨噬细胞中ppar α / γ和TIMP基因的表达抑制MMP-2和MMP-9的表达和活性。药理学。2009;83(1):年龄在18岁至25岁之间。doi: 10.1159 / 000166183。Epub 2008 10月30日。［文章]
- 罗春华，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚。白藜芦醇诱导人脂肪细胞分泌变化的研究进展。中国蛋白质组学杂志，2012年9月7日;11(9):4733-43。doi: 10.1021 / pr300539b。Epub 2012 8月27日。［文章]
- 王丽娟，王丽娟，王丽娟，王丽娟。氧化应激诱导的细胞内基质金属蛋白酶-2的研究进展。公共科学学报，2012;7(4):e34177。doi: 10.1371 / journal.pone.0034177。Epub 2012年4月3日［文章]
- 李立森，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚:明胶酶c端结构结构的研究进展。中国生物医学工程学报，1999,11(2):938-42。［文章]
- Gohlke U, Gomis-Ruth FX, Crabbe T, Murphy G, Docherty AJ, Bode W:人明胶酶A (MMP2) c端(血凝蛋白样)结构域结构对其功能的影响。中国农业科学。1996年1月8日;378(2):126-30。［文章]
- Morgunova E, Tuuttila A, Bergmann U, Isupov M, Lindqvist Y, Schneider G, Tryggvason K:揭示人基质金属蛋白酶-2的活化机制。科学，1999年6月4日;284(5420):1667-70。［文章]
- Briknarova K, Grishaev A, Banyai L, Tordai H, Patthy L, Llinas M:人基质金属蛋白酶2的第二类模块:结构、功能和动力学。结构。1999 Oct 15;7(10):1235-45。［文章]
- Briknarova K, Gehrmann M, Banyai L, Tordai H, Patthy L, Llinas M:人基质金属蛋白酶-2明胶结合区:COL-23双结构域构建的溶液结构、动力学和功能。生物化学杂志，2001 7月20日;276(29):27613-21。Epub 2001年4月24日［文章]
- Feng Y, Likos JJ, Zhu L, Woodward H, Munie G, McDonald JJ, Stevens AM, Howard CP, De Crescenzo GA, Welsch D, Shieh HS, Stallings WC:基质金属蛋白酶-2配合物与羟酰胺酸抑制剂催化结构和骨架动力学。生物化学学报，2007,29;1598(1-2):10-23。［文章]
- Gehrmann M, Briknarova K, Banyai L, Patthy L, Llinas M:人基质金属蛋白酶-2 (MMP-2)的col-1模块:明胶结合纤维连接蛋白II型模块与赖氨酸结合kringle结构域的结构/功能相关性。生物化学，2002年1月;383(1):137-48。［文章]
- Morgunova E, Tuuttila A, Bergmann U, Tryggvason K:潜在基质金属蛋白酶2与金属蛋白酶2组织抑制剂复合形成的结构研究。中国科学院学报(自然科学版)2002年5月28日;99(11):7414-9。［文章]
- Pirard B, Matter H:基质金属蛋白酶目标家族景观:基于蛋白质结合位点分析的配体选择性化学计量学方法。中华医学化学杂志2006 1月12日;49(1):51-69。［文章]
- Martignetti JA, Aqeel AA, Sewairi WA, Boumah CE, Kambouris M, Mayouf SA, Sheth KV, Eid WA, Dowling O, Harris J, Glucksman MJ, Bahabri S, Meyer BF, Desnick RJ:基质金属蛋白酶2基因(MMP2)突变导致多中心骨溶解和关节炎综合征。中国科学。2001 7月;28(3):261-5。［文章]
- Zankl A, Bonafe L, Calcaterra V, Di Rocco M, Superti-Furga A:影响基质金属蛋白酶2活性位点的纯合突变引起的温彻斯特综合征。中华临床杂志2005年3月;67(3):261-6。［文章]
- Rouzier C, Vanatka R, Bannwarth S, Philip N, Coussement A, Paquis-Flucklinger V, Lambert JC:温彻斯特综合征家族中一种新型纯合MMP2突变。中华临床杂志。2006年3月;69(3):271-6。［文章]
- Sjoblom T, Jones S, Wood LD, Parsons DW, Lin J, Barber TD, Mandelker D, Leary RJ, Ptak J, Silliman N, Szabo S, Buckhaults P, Farrell C, Meeh P, Markowitz SD, Willis J, Dawson D, Willson JK, Gazdar AF, Hartigan J, Wu L, Liu C, Parmigiani G, Park BH, Bachman KE, Papadopoulos N, Vogelstein B, Kinzler KW, Velculescu VE:人类乳腺癌和结直肠癌的共识编码序列。科学，2006年10月13日;314(5797):268-74。Epub 2006 9月7日。［文章]