热休克同源蛋白71 kDa

细节

的名字
热休克同源蛋白71 kDa
同义词
  • 热休克70 kDa蛋白8
  • HSC70
  • HSP73
  • HSPA10
  • LAP-1
  • 脂多糖相关蛋白1
  • 脂多糖相关蛋白1
基因名字
HSPA8
生物
人类
氨基酸序列
热冲击71 kDa蛋白mskgpavgidlgttyscvvfqhgkveiiandqgnrttpsyvaftdterligdaaknqva mnptntvfdakrligrrfddavvqsdmkhwpfmvvndaggrpkvqveykgetksfypeevs smvlttntvfdakriaeaylgkkvgaernvlifdlgggtfdvsiltiedgifevkaygldkkvgaernvlifdlgggtfdvsiltiedgifevkstagdqatkdagtiaglnvlriineptaaa iaygldkkvgaernvlifdlgggtlssstqasieidslyegidfytsitra rfeelnadlfrgtldpvekalrdakldksqihdivlvggstripdeavaygaavqaailsgksenvqdlllldvtgietaggvmtvlikrnttiPtkqtqtfttysdnqpgvliqvyegeramtkdnnllgkfeltgippaprgvpqievtfdi dangilnvsavdkstgkenkititndkgrlskediermvqeaekykaedekqrdkvsskn slesyafnmkatvedeklqgkindekqkildkcneiinwldknqtaekeefehqqkele kvcnpiitklyqsaggmpggmpggfpgggappsggassgptieevd
残差数
646
分子量
70897.565
理论π
5.16
去分类
功能
ATP结合/腺苷三磷酸酶活性/atp酶活性,耦合/c3hc4型环指域绑定/酶结合/g蛋白偶联受体结合/热休克蛋白结合/MHC II类蛋白复合物结合/聚(A) RNA结合/泛素蛋白连接酶结合/未折叠蛋白结合
流程
ATP代谢过程/轴突的指导/细胞对热的反应/伴侣介导的蛋白质折叠需要辅因子/即使伴娘自噬/伴侣介导的自噬易位复合物分解/伴侣介导的蛋白质转运参与伴侣介导的自噬/网格蛋白涂层拆卸/基因表达/膜组织/mRNA剪接,通过剪接体/纤维组织的负调控/转录负调控,dna模板/神经递质分泌/通过剪接体对mRNA剪接的正向调控/后高尔基囊泡介导的转运/蛋白质折叠/蛋白质重折叠/蛋白质靶向溶酶体/蛋白靶向溶酶体参与伴侣介导的自噬/细胞周期调控/调节细胞对热的反应/mRNA稳定性调控/蛋白质复合物组装的调控/蛋白质复合物稳定性的调节/蛋白质进口管制/蛋白质稳定性调控/对未折叠蛋白的反应/RNA拼接/突触传递/转录,dna模板/病毒的过程
组件
血液微粒/网格蛋白雕刻的-氨基丁酸转运囊泡膜/胞质/细胞外的外来体/细胞外空间/粘着斑/细胞内的/溶酶体膜腔面/溶酶体腔/溶酶体膜/黑素体//髓鞘/核仁/核浆//等离子体膜/Prp19复杂/核糖核蛋白复杂/spliceosomal复杂
通用函数
未折叠蛋白结合
特定的功能
作为转录激活的抑制因子。在smad介导的转录中抑制CITED1的转录辅激活子活性。女伴。PRP19-CDC5L复合物的组成部分,它是剪接体的组成部分,是激活pre-mRNA剪接所必需的。可能在剪接体组装中起脚手架作用,因为它接触核心复合体的所有其他组件。结合细菌脂多糖(LPS)等介导脂多糖诱导的炎症反应,包括单核细胞分泌TNF。与含J结构域的co-chaperones和E3连接酶CHIP共同参与er相关降解(ERAD)质量控制通路。
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
>拼箱| BSEQ0021371 |热休克蛋白质同源71 kDa (HSPA8) ATGTCCAAGGGACCTGCAGTTGGTATTGATCTTGGCACCACCTACTCTTGTGTGGGTGTT TTCCAGCACGGAAAAGTCGAGATAATTGCCAATGATCAGGGAAACCGAACCACTCCAAGC TATGTCGCCTTTACGGACACTGAACGGTTGATCGGTGATGCCGCAAAGAATCAAGTTGCA ATGAACCCCACCAACACAGTTTTTGATGCCAAACGTCTGATTGGACGCAGATTTGATGAT GCTGTTGTCCAGTCTGATATGAAACATTGGCCCTTTATGGTGGTGAATGATGCTGGCAGG CCCAAGGTCCAAGTAGAATACAAGGGAGAGACCAAAAGCTTCTATCCAGAGGAGGTGTCT TCTATGGTTCTGACAAAGATGAAGGAAATTGCAGAAGCCTACCTTGGGAAGACTGTTACCAATGCTGTGGTCACAGTGCCAGCTTACTTTAATGACTCTCAGCGTCAGGCTACCAAAGAT GCTGGAACTATTGCTGGTCTCAATGTACTTAGAATTATTAATGAGCCAACTGCTGCTGCT ATTGCTTACGGCTTAGACAAAAAGGTTGGAGCAGAAAGAAACGTGCTCATCTTTGACCTG GGAGGTGGCACTTTTGATGTGTCAATCCTCACTATTGAGGATGGAATCTTTGAGGTCAAG TCTACAGCTGGAGACACCCACTTGGGTGGAGAAGATTTTGACAACCGAATGGTCAACCAT TTTATTGCTGAGTTTAAGCGCAAGCATAAGAAGGACATCAGTGAGAACAAGAGAGCTGTA AGACGCCTCCGTACTGCTTGTGAACGTGCTAAGCGTACCCTCTCTTCCAGCACCCAGGCC AGTATTGAGATCGATTCTCTCTATGAAGGAATCGACTTCTATACCTCCATTACCCGTGCCCGATTTGAAGAACTGAATGCTGACCTGTTCCGTGGCACCCTGGACCCAGTAGAGAAAGCC CTTCGAGATGCCAAACTAGACAAGTCACAGATTCATGATATTGTCCTGGTTGGTGGTTCT ACTCGTATCCCCAAGATTCAGAAGCTTCTCCAAGACTTCTTCAATGGAAAAGAACTGAAT AAGAGCATCAACCCTGATGAAGCTGTTGCTTATGGTGCAGCTGTCCAGGCAGCCATCTTG TCTGGAGACAAGTCTGAGAATGTTCAAGATTTGCTGCTCTTGGATGTCACTCCTCTTTCC CTTGGTATTGAAACTGCTGGTGGAGTCATGACTGTCCTCATCAAGCGTAATACCACCATT CCTACCAAGCAGACACAGACCTTCACTACCTATTCTGACAACCAGCCTGGTGTGCTTATT CAGGTTTATGAAGGCGAGCGTGCCATGACAAAGGATAACAACCTGCTTGGCAAGTTTGAACTCACAGGCATACCTCCTGCACCCCGAGGTGTTCCTCAGATTGAAGTCACTTTTGACATT GATGCCAATGGTATACTCAATGTCTCTGCTGTGGACAAGAGTACGGGAAAAGAGAACAAG ATTACTATCACTAATGACAAGGGCCGTTTGAGCAAGGAAGACATTGAACGTATGGTCCAG GAAGCTGAGAAGTACAAAGCTGAAGATGAGAAGCAGAGGGACAAGGTGTCATCCAAGAAT TCACTTGAGTCCTATGCCTTCAACATGAAAGCAACTGTTGAAGATGAGAAACTTCAAGGC AAGATTAACGATGAGGACAAACAGAAGATTCTGGACAAGTGTAATGAAATTATCAACTGG CTTGATAAGAATCAGACTGCTGAGAAGGAAGAATTTGAACATCAACAGAAAGAGCTGGAG AAAGTTTGCAACCCCATCATCACCAAGCTGTACCAGAGTGCAGGAGGCATGCCAGGAGGAATGCCTGGGGGATTTCCTGGTGGTGGAGCTCCTCCCTCTGGTGGTGCTTCCTCAGGGCCC ACCATTGAAGAGGTTGATTAA
染色体的位置
11
轨迹
11 q24.1
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P11142
UniProtKB表项名称 HSP7C_HUMAN
GenBank蛋白ID 11526573
基因ID AB034951
HGNC ID HGNC: 5241
一般引用
  1. Dworniczak B, Mirault ME:编码71 kd热休克“同源”蛋白的人类基因的结构和表达。核酸研究,1987年7月10日;15(13):5181-97。[文章
  2. Tsukahara F, Yoshioka T, Muraki T:人热休克同源蛋白70的新变体HSC54的分子和功能特征。中国药理学杂志2000十二月;58(6):1257-63。[文章
  3. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。[文章
  4. Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J:正常人表皮角质形成细胞二维凝胶蛋白数据库中145个蛋白的微序列。电泳。1992 Dec;13(12):960-9。[文章
  5. Egerton M, Moritz RL, Druker B, Kelso A, Simpson RJ: T淋巴细胞中70kD热休克同源蛋白(Hsc70)和α -肌动蛋白-1作为新的含磷酸酪氨酸蛋白的鉴定。生物化学与生物物理学报。1996年7月25日;224(3):666-74。[文章
  6. Cloutier P, Lavallee-Adam M, Faubert D, Blanchette M, Coulombe B:一组新近发现的远亲赖氨酸甲基转移酶优先与分子伴侣相互作用以调节其活性。公共科学学报,2013;9(1):e1003210。doi: 10.1371 / journal.pgen.1003210。Epub 2013 1月17日。[文章
  7. Hattori H, Liu YC, Tohnai I, Ueda M, Kaneda T, Kobayashi T, Tanabe K, Ohtsuka K: HeLa细胞中应激诱导40-kDa蛋白的细胞内定位和部分氨基酸序列。细胞结构与功能。1992 Feb;17(1):77-86。[文章
  8. Takayama S, Bimston DN, Matsuzawa S, Freeman BC, Aime-Sempe C, Xie Z, Morimoto RI, Reed JC: BAG-1调节Hsp70/Hsc70的伴侣活性EMBO J. 1997 8月15日;16(16):4887-96。[文章
  9. Takayama S, Krajewski S, Krajewska M, Kitada S, Zapata JM, Kochel K, Knee D, Scudiero D, Tudor G, Miller GJ, Miyashita T, Yamada M, Reed JC: Hsp70/ hsc结合抗凋亡蛋白BAG-1及其变体在正常组织和肿瘤细胞系中的表达和定位。Cancer res 1998 july 15;58(14):3116-31。[文章
  10. 桑氏L, Angelidis C, Pagoulatos GN, Lazaridis L: HSC70与SV40病毒蛋白的相互作用在受纳和非受纳哺乳动物细胞中不同。细胞应激伴侣。2000年4月;5(2):132-8。[文章
  11. Yahata T, de Caestecker MP, Lechleider RJ, Andriole S, Roberts AB, Isselbacher KJ, Shioda T: MSG1非dna结合transactivator与p300/CBP共激活子结合,增强了它们与Smad转录因子的功能连接。中华生物医学杂志,2000 3月24日;[文章
  12. Triantafilou K, Triantafilou M, Dedrick RL: cd14独立的LPS受体簇。中华免疫杂志2001 4月2(4):338-45。[文章
  13. Imai Y, Soda M, Murakami T, Shoji M, Abe K, Takahashi R:人基因与parkin相邻的产物是路易体的组成部分,并抑制Pael受体诱导的细胞死亡。中国生物化学杂志,2003年12月19日;Epub 2003年10月7日[文章
  14. Giannakopoulos NV, Luo JK, Papov V, Zou W, Lenschow DJ, Jacobs BS, Borden EC, Li J, Virgin HW,张德:小鼠和人细胞中ISG15偶联蛋白的蛋白质组学鉴定。生物化学与生物物理学报,2005,10,21(2):496-506。[文章
  15. Nellist M, Burgers PC, van den Ouweland AM, Halley DJ, Luider TM: TSC1-TSC2复合物的磷酸化和结合伙伴分析。生物化学学报,2005年8月5日;33(3):818-26。[文章
  16. Chi A, Valencia JC, Hu ZZ, Watabe H, Yamaguchi H, Mangini NJ, Huang H, Canfield VA, Cheng KC, Yang F, Abe R, Yamagishi S, Shabanowitz J, Hearing VJ, Wu C, apella E, Hunt DF:黑素体生物发生和功能的蛋白质组学和生物信息学特征。蛋白质组学杂志2006年11月;5(11):3135-44。[文章
  17. 王俊杰,彭艳芳,Sze NS, Chin KC: HERC5是一种ifn诱导的heht型E3蛋白连接酶,它介导I型ifn诱导的蛋白质目标的ISGylation。中国科学院学报。2006年7月11日;103(28):10735-40。Epub 2006 6月30日。[文章
  18. 韩晨,陈涛,李楠,杨敏,万涛,曹旭:HDJC9是一种新型的人C型DnaJ/HSP40成员,它通过J结构域与HSP70相互作用并与之共伴侣。生物化学学报。2007年2月9日;353(2):280-5。Epub 2006年12月12日[文章
  19. Jonson L, Vikesaa J, Krogh A, Nielsen LK, Hansen Tv, Borup R, Johnsen AH, Christiansen J, Nielsen FC: IMP1核糖核蛋白颗粒的分子组成。《Mol Cell Proteomics》2007年5月;6(5):798-811。Epub 2007年2月7日。[文章
  20. Matsuoka S, Ballif BA, Smogorzewska A, McDonald ER 3rd, Hurov KE, Luo J, Bakalarski CE, Zhao Z, Solimini N, Lerenthal Y, Shiloh Y, Gygi SP, Elledge SJ: ATM和ATR底物分析揭示了广泛的蛋白质网络对DNA损伤的响应。科学,2007年5月25日;316(5828):1160-6。[文章
  21. Gauci S, Helbig AO, Slijper M, Krijgsveld J, Heck AJ, Mohammed S: Lys-N和胰蛋白酶以一种基于精细scx的方法覆盖磷酸蛋白组的互补部分。《肛肠化学》2009年6月1日;81(11):4493-501。doi: 10.1021 / ac9004309。[文章
  22. 徐峰,徐春霞,王晓明,王晓明,王晓明,王晓明,等:一种核激素受体介导的核蛋白复合物的鉴定与鉴定。中国生物化学杂志,2009 3月20日;284(12):7542-52。doi: 10.1074 / jbc.M805872200。Epub 2009年1月8日。[文章
  23. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷酸化蛋白质组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学通报。2009 8月18日;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。[文章
  24. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M:赖氨酸乙酰化靶向蛋白复合物并共同调节主要细胞功能。科学学报。2009年8月14日;325(5942):834-40。doi: 10.1126 / science.1175371。Epub 2009 7月16日。[文章
  25. Hwang CY, Holl J, Rajan D, Lee Y, Kim S, Um M, Kwon KS, Song B: Hsp70与逆转录病毒限制因子TRIM5alpha相互作用并协助TRIM5alpha折叠。中华生物医学杂志,2010年3月5日;285(10):7827-37。doi: 10.1074 / jbc.M109.040618。Epub 2010年1月6日[文章
  26. Grote M, Wolf E, Will CL, Lemm I, Agafonov DE, Schomburg A, Fischle W, Urlaub H, Luhrmann R:人Prp19/CDC5L复合体的分子结构。Mol细胞生物学,2010 5月30(9):2105-19。doi: 10.1128 / MCB.01505-09。Epub 2010年2月22日。[文章
  27. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷酸化蛋白组学揭示了有丝分裂过程中广泛的完全磷酸化位点占据。科学通报。2010年1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。[文章
  28. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。[文章
  29. Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola, Kim DS, De Juan-Pardo E, Demeyer K, Hole K, Larrea E, Timmerman E, Prieto J, Arnesen T, Sherman F, Gevaert K, Aldabe R: n端乙酰基转移酶NatB的n端乙酰基组分析和功能分析。中国科学院学报(自然科学版),2012年7月31日;doi: 10.1073 / pnas.1210303109。Epub 2012 7月18日。[文章
  30. Smith MC, Scaglione KM, Assimon VA, Patury S, Thompson AD, Dickey CA, Southworth DR, Paulson HL, Gestwicki JE, Zuiderweg ER: E3泛素连接酶CHIP和分子伴侣Hsc70形成了一个动态的系结复合物。生物化学,2013年8月13日;52(32):5354-64。doi: 10.1021 / bi4009209。Epub 2013年8月2日。[文章
  31. 陈Z、芭比J Bu年代,杨沪元,李Z,高Y, Jinasena D,傅J,林F,陈C,张J, Yu N,李X, Z山,聂J,高Z,田H,李Y,姚明Z,郑Y,公园BV,潘Z,张J,见鬼E,李Z,王H,罗W,李L,西门GL,郑SG,失败者K,广口盅,格林小姐,Pardoll DM,潘F,李B:泛素连接酶Stub1负调节调节性T细胞抑制活动通过促进转录因子Foxp3的退化。2013年8月22日;39(2):272-85。doi: 10.1016 / j.immuni.2013.08.006。[文章
  32. Jakobsson ME, Moen A, Bousset L, egg - jacobsen W, Kernstock S, Melki R, Falnes PO:一种通过赖氨酸甲基化调节Hsp70蛋白功能的新型甲基转移酶的鉴定和表征。中国生物医学杂志,2013年9月27日;39(2):379 - 379。doi: 10.1074 / jbc.M113.483248。Epub 2013年8月6日。[文章
  33. Matsumura Y, Sakai J, Skach WR: Hsp/c70蛋白与CHIP E3连接酶协同作用决定内质网蛋白质量控制。中国生物化学杂志,2013年10月25日;288(43):31069-79。doi: 10.1074 / jbc.M113.479345。Epub 2013年8月29日。[文章
  34. Hasson SA, Kane LA, Yamano K, Huang CH, sll DA, Buehler E, Wang C, Heman-Ackah SM, Hessa T, Guha R, Martin SE, Youle RJ:高含量全基因组RNAi筛选识别线粒体自噬上游的parkin调控因子。《自然》2013年12月12日;504(7479):291-5。doi: 10.1038 / nature12748。Epub 2013 11月24日。[文章
  35. 李鹏,姬敏,陆峰,张娟,李华,崔涛,李王霞,唐东,纪春:伴侣介导的自噬降解AF1Q。Exp Cell res 2014 9月10日;327(1):48-56。doi: 10.1016 / j.yexcr.2014.05.013。Epub 2014 5月29日。[文章
  36. 边艳,宋超,程凯,董敏,王芳,黄娟,孙东,王玲,叶敏,邹宏:酶辅助RP-RPLC方法深入分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志,2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。[文章
  37. Hendriks IA, D'Souza RC, Yang B, Verlaan-de Vries M, Mann M, Vertegaal AC:以位点特异性的方式揭示全球SUMOylation信号网络。分子生物学,2014 10月;21(10):927-36。doi: 10.1038 / nsmb.2890。Epub 2014 9月14日。[文章
  38. 瓦卡·杰卡梅,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,李志刚,王志刚,王志刚。人类线粒体蛋白质组的n端组分析。蛋白质组学。2015 july;15(14):2519-24。doi: 10.1002 / pmic.201400617。Epub 2015年6月8日。[文章
  39. Kajander T, Sachs JN, Goldman A, Regan L: hsp组织蛋白四肽结构域与Hsp70和Hsp90的静电相互作用:计算分析和蛋白质工程。中国生物化学杂志,2009年9月11日;doi: 10.1074 / jbc.M109.033894。Epub 2009 7月7日。[文章
  40. Williamson DS, Borgognoni J, Clay A, Daniels Z, Dokurno P, Drysdale MJ, Foloppe N, Francis GL, Graham CJ, Howes R, Macias AT, Murray JB, Parsons R, Shaw T, Surgenor AE, Terry L, Wang Y, Wood M, Massey AJ:通过基于结构的设计发现了70 kDa热休克蛋白的新型adenosine衍生抑制剂。中华医学化学杂志2009 3月26日;52(6):1510-3。doi: 10.1021 / jm801627a。[文章
  41. Macias AT, Williamson DS, Allen N, Borgognoni J, Clay A, Daniels Z, Dokurno P, Drysdale MJ, Francis GL, Graham CJ, Howes R, Matassova N, Murray JB, Parsons R, Shaw T, Surgenor AE, Terry L, Wang Y, Wood M, Massey AJ: 78 kDa葡萄糖调节蛋白(Grp78) atp酶的腺苷衍生抑制剂:异型选择性的研究。中华医学化学杂志2011 6月23日;54(12):4034-41。doi: 10.1021 / jm101625x。Epub 2011 5月20日。[文章

药物的关系

药物的关系
DrugBank ID 的名字 药物组 药理作用? 行动 细节
DB07045 (2 r, 3 r, 4 s, 5 r) 2 - [6-amino-8 - [(3 4-dichlorophenyl) methylamino] purin-9-yl] 5 -(羟甲基)oxolane-3 4-diol 实验 未知的 细节
DB09130 批准,临床实验 未知的 细节
DB01254 达沙替尼 批准,临床实验 未知的 细节
DB11638 Artenimol 批准的,实验性的,研究的 未知的 配位体 细节