蛋白酶体亚基阿尔法-3型

细节

的名字
蛋白酶体亚基阿尔法-3型
同义词
  • 3.4.25.1
  • HC8
  • 巨痛亚基C8
  • 多催化内肽酶复合亚基C8
  • 蛋白酶体组分C8
  • PSC8
基因名字
PSMA3
生物
人类
氨基酸序列
|BSEQ0007489|蛋白酶体亚基α -3型msigtgydlsastfspdgrvfqveyamkavensstaigirckdgvvfgveklvlsklye egsnkrlfnvdrhvgmavaglladarslaareeasnfrsnfgyniplkhladrvamyv HAYTLYSAVRPFGCSFMLGSYSVNDGAQLYMIDPSGVSYGYWGCAIGKARQAAKTEIEKL qmkemtcrdivkevakiiyivhdevkdkafelswvgeltngrheivpkdireeaekya KESLKEEDESDDDNM
残馀数
255
分子量
28432.97
理论π
4.97
去分类
功能
肽链内切酶活性/苏氨酸型内肽酶活性
流程
激活MAPKK活动/后期促进复合物依赖的蛋白酶体泛素依赖的蛋白质分解代谢过程/抗原加工和外源肽抗原通过MHC I类呈递/抗原加工和外源肽抗原呈递通过MHC类I, tap依赖/抗原加工和肽抗原通过MHC I类呈递/凋亡过程/轴突的指导/细胞氮化合物代谢过程/DNA损伤反应,p53类介质信号转导导致细胞周期阻滞/表皮生长因子受体信号通路/Fc-epsilon受体信号通路/成纤维细胞生长因子受体信号通路/有丝分裂细胞周期的G1/S过渡期/基因表达/先天免疫反应/胰岛素受体信号通路/MAPK级联/有丝分裂细胞周期/凋亡过程的负调控/典型Wnt信号通路的负调控/有丝分裂细胞周期中泛素蛋白连接酶活性的负调控/神经营养素TRK受体信号通路/尼克/ NF-kappaB信号/多胺代谢过程/典型Wnt信号通路的正向调控/参与有丝分裂细胞周期转变的泛素蛋白连接酶活性的正调控/程序性细胞死亡/蛋白酶体泛素无关的蛋白质分解代谢过程/蛋白酶体介导的泛素依赖性蛋白质分解代谢过程/蛋白质polyubiquitination/Ras蛋白信号转导/凋亡过程的调控/细胞氨基酸代谢过程的调节/mRNA稳定性调节/有丝分裂细胞周期中泛素蛋白连接酶活性的调节/小GTPase介导的信号转导/小分子代谢过程/刺激性c型凝集素受体信号通路/T细胞受体信号通路/肿瘤坏死因子介导的信号通路/血管内皮生长因子受体信号通路/病毒的过程
组件
细胞质/胞质/细胞外的外来体/核浆//蛋白酶体复杂/蛋白酶体核心复合体/蛋白酶体核心复合体,α -亚基复合体
通用函数
苏氨酸型内肽酶活性
特定的功能
该蛋白酶体是一种多催化蛋白酶复合物,其特点是能够在中性或碱性ph处裂解离去基附近的Arg、Phe、Tyr、Leu和Glu多肽。该蛋白酶体具有依赖于atp的蛋白水解活性。结合CDKN1A的c端,从而介导其降解。负调控细胞表面血栓素A2受体(TBXA2R)亚型2的膜运输。
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
>拼箱| BSEQ0012729 |蛋白酶体亚基α3型脊髓灰质炎病毒引起(PSMA3) ATGAGCTCAATCGGCACTGGGTATGACCTGTCAGCCTCTACATTCTCTCCTGACGGAAGA GTTTTTCAAGTTGAATATGCTATGAAGGCTGTGGAAAATAGTAGTACAGCTATTGGAATC AGATGCAAAGATGGTGTTGTCTTTGGGGTAGAAAAATTAGTCCTTTCTAAACTTTATGAA GAAGGTTCCAACAAAAGACTTTTTAATGTTGATCGGCATGTTGGAATGGCAGTAGCAGGT TTGTTGGCAGATGCTCGTTCTTTAGCAGACATAGCAAGAGAAGAAGCTTCCAACTTCAGA TCTAACTTTGGCTACAACATTCCACTAAAACATCTTGCAGACAGAGTGGCCATGTATGTG CATGCATATACACTCTACAGTGCTGTTAGACCTTTTGGCTGCAGTTTCATGTTAGGGTCTTACAGTGTGAATGACGGTGCGCAACTCTACATGATTGACCCATCAGGTGTTTCATACGGT TATTGGGGCTGTGCCATCGGCAAAGCCAGGCAAGCTGCAAAGACGGAAATAGAGAAGCTT CAGATGAAAGAAATGACCTGCCGTGATATCGTTAAAGAAGTTGCAAAAATAATTTACATA GTACATGACGAAGTTAAGGATAAAGCTTTTGAACTAGAACTCAGCTGGGTTGGTGAATTA ACTAATGGAAGACATGAAATTGTTCCAAAAGATATAAGAGAAGAAGCAGAGAAATATGCT AAGGAATCTCTGAAGGAAGAAGATGAATCAGATGATGATAATATGTAA
染色体的位置
14
轨迹
14 q23处
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P25788
UniProtKB条目名称 PSA3_HUMAN
GenBank蛋白ID 220028
基因库基因ID D00762
HGNC ID HGNC: 9532
一般引用
  1. Tamura T, Lee DH, Osaka F, Fujiwara T, Shin S, Chung CH, Tanaka K, Ichihara A:人蛋白酶体(多催化蛋白酶复合体)5个主要亚基cdna的分子克隆和序列分析。生物化学生物物理学报1991年5月2日;1089(1):95-102。[文章
  2. Ota T,铃木Y, Nishikawa T,大月T, Sugiyama T,老大R,若松,Hayashi K,佐藤H, Nagai K,木村K, Makita H,关根身上M,大林M, Nishi T, Shibahara T,田中T, Ishii年代,山本J,齐藤K,卡瓦依Y, Isono Y,中村Y, Nagahari K,村上K, Yasuda T, Iwayanagi T, Wagatsuma M,治广,Sudo H, Hosoiri T, Kaku Y, Kodaira H,近藤H,同样是十六米,高桥M,神田K, T横井,Furuya T,规划E, Omura Y,安倍K, Kamihara K, Katsuta N, K,佐藤Tanikawa M,山崎M,Ninomiya K, Ishibashi T,山下式H, Murakawa K,藤森K, Tanai H, Kimata M,渡边M, Hiraoka年代,千叶Y,石田年代,小野Y, Takiguchi年代,渡边,Yosida M, Hotuta T, Kusano J, K Kanehori, Takahashi-Fujii, Hara H,没有试图推高日圆,野村Y, Togiya年代,Komai F, Hara R,竹内K、M, Imose N,武藏野K,较H,大岛渚,佐佐木N, Aotsuka年代,Yoshikawa Y, Matsunawa H, Ichihara T, Shiohata N,佐年代,守屋年代,Momiyama H, Satoh N, Takami年代,遗体Y,分别铃木O,中川年代,Senoh,沟口健二H,转到Y,清水F, Wakebe H, Hishigaki H,渡边T, Sugiyama, Takemoto M,川上B,山崎M,渡边K, Kumagai, Itakura年代,Fukuzumi Y, Y藤森,Komiyama M,田代H, Tanigami,藤原T,小野T,山田K,藤井裕久Y, Ozaki K, Hirao M, Ohmori Y,川端康成,Hikiji T, Kobatake N, Inagaki H, Ikema Y, Okamoto年代,Okitani R,川上T,野口年代,伊藤T, Shigeta K, Senba T, Matsumura K, Y,只是美津浓T,森永M,佐佐木M, Togashi T, Oyama M,要么H,渡边,小松T, Mizushima-Sugano J, Satoh T, Shirai Y, Takahashi Y, Nakagawa K, Okumura K, Nagase T, Nomura N,菊池H, Masuho Y, Yamashita R, Nakai K, Yada T, Nakamura Y, Ohara O, Isogai T, Sugano S: 21,243个人类全长cdna的完全测序和表征。Nat Genet。2004 Jan;36(1):40-5。Epub 2003 12月21日。[文章
  3. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS、Griffith M、Griffith OL、Krzywinski MI、Liao N、Morin R、Palmquist D、Petrescu AS、Skalska U、Smailus DE、Stott JM、Schnerch A、Schein JE、Jones SJ、Holt RA、Baross A、Marra MA、Clifton S、Makowski KA、Bosak S、Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展Genome Res. 2004 10月14日(10B):2121-7。[文章
  4. Kristensen P, Johnsen AH, Uerkvitz W, Tanaka K, Hendil KB:通过部分测序从二维凝胶中鉴定人蛋白酶体亚基。生物化学与生物物理学报。1994 12月30日;205(3):1785-9。[文章
  5. Takabe W, Mataki C, Wada Y, Ishii M, Izumi A, Aburatani H, Hamakubo T, Niki E, Kodama T, Noguchi N: BO-653、probucol和BHQ诱导人内皮细胞基因表达。中华动脉粥样硬化血栓学杂志2000;7(4):223-30。[文章
  6. Touitou R, Richardson J, Bose S, Nakanishi M, Rivett J, Allday MJ:位于p21WAF1/CIP1蛋白c端的降解信号是20S蛋白酶体C8 α -亚基的结合位点。EMBO J. 2001 5月15日;20(10):2367-75。[文章
  7. Claverol S, Burlet-Schiltz O, Girbal-Neuhauser E, Gairin JE, Monsarrat B:用蛋白质组学方法绘制和解剖人20s蛋白酶体。分子细胞蛋白质组学。2002年8月;1(8):567-78。[文章
  8. 松永T,石田T,竹川M,西村S,安达M, Imai K:外周血单核细胞衍生的未成熟树突状细胞成熟过程中的基因表达分析。中华免疫学杂志2002年12月;56(6):593-601。[文章
  9. Apcher GS, Heink S, Zantopf D, Kloetzel PM, Schmid HP, Mayer RJ, Kruger E:人类免疫缺陷病毒-1 Tat蛋白与不同的蛋白酶体α和β亚基相互作用。2003年10月9日;553(1-2):200-4。[文章
  10. 舒芳,郭松,党颖,祁明,周刚,郭铮,张颖,吴超,赵松,于玲:人aurora-B与蛋白酶体α -亚基HC8结合,并以蛋白酶体依赖的方式降解。分子细胞生物化学。2003年12月254(1-2):157-62。[文章
  11. MJ: eb病毒EBNA3蛋白与20S蛋白酶体的C8/alpha7亚基结合,并在体外被20S蛋白酶体降解,但在潜伏感染的B细胞中非常稳定。Gen Virol. 2005 5月;86(Pt 5):1269-77。[文章
  12. Sdek P, Ying H, Chang DL, Qiu W, Zheng H, Touitou R, Allday MJ, Xiao ZX: MDM2促进视网膜母细胞瘤蛋白的蛋白酶体依赖性泛素依赖性降解。Mol Cell. 2005 12月9日;20(5):699-708。[文章
  13. Rush J, Moritz A, Lee KA, Guo A, Goss VL, Spek EJ, Zhang H, Zha XM, Polakiewicz RD, Comb MJ:癌细胞中酪氨酸磷酸化的免疫亲和力分析。生物技术。2005 Jan;23(1):94-101。Epub 2004年12月12日[文章
  14. Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M:信号网络中的全局、体内和位点特异性磷酸化动力学。细胞。2006年11月3日;127(3):635-48。[文章
  15. Takabe W, Matsukawa N, Kodama T, Tanaka K, Noguchi N:通过抗氧化反应元件调控蛋白酶体亚基的化学结构依赖基因表达。《自由基决议案》2006年1月40(1):21-30。[文章
  16. Beausoleil SA, Villen J, Gerber SA, Rush J, Gygi SP:一种基于概率的高通量蛋白质磷酸化分析和位点定位方法。生物技术。2006 10月24(10):1285-92。Epub 2006 9月10日。[文章
  17. 王鑫,陈春芳,Baker PR, Chen PL, Kaiser P,黄磊:亲和纯化的人26S蛋白酶体复合物的质谱分析。生物化学。2007年3月20日;46(11):3553-65。Epub 2007年2月27日。[文章
  18. Giorgianni F, Zhao Y, Desiderio DM, Beranova-Giorgianni S:前列腺癌细胞中磷蛋白组的全局表征:LNCaP细胞系中磷蛋白的鉴定。电泳。2007年6月;28(12):2027-34。[文章
  19. Sasaki M, Sukegawa J, Miyosawa K, Yanagisawa T, Ohkubo S, Nakahata N:蛋白酶体负调控细胞表面血栓素A2受体β亚型的低表达。前列腺素其他脂质介质。2007年6月;83(4):237-49。Epub 2006年12月27日。[文章
  20. Carrascal M, Ovelleiro D, Casas V, Gay M, Abian J:用顺序IMAC和氧化钛富集法对人原代T淋巴细胞进行磷酸化分析。蛋白质组学学报2008年12月7(12):5167-76。[文章
  21. Dephoure N, Zhou C, Villen J, Beausoleil SA, Bakalarski CE, Elledge SJ, Gygi SP:有丝分裂磷酸化的定量图谱。美国科学院学报2008 8月5日;105(31):10762-7。doi: 10.1073 / pnas.0805139105。Epub 2008年7月31日。[文章
  22. 汉克,你们M,周H,江X,冯年代,江X,田R, Wan D,邹H,顾J:分析人类的法大规模组织磷酸化蛋白质组肝组织的浓缩和分离此处则用强阴离子交换色谱法。蛋白质组学。2008年4月8(7):1346-61。doi: 10.1002 / pmic.200700884。[文章
  23. Gauci S, Helbig AO, Slijper M, Krijgsveld J, Heck AJ, Mohammed S: Lys-N和胰蛋白酶在基于scx的精细方法中覆盖了磷蛋白组的互补部分。肛门化学2009年6月1日;81(11):4493-501。doi: 10.1021 / ac9004309。[文章
  24. 陈丽娟,陈丽玲,钱东,欧金华:丙型肝炎病毒F蛋白的非泛素降解。病毒学报,2009 Jan;83(2):612-21。doi: 10.1128 / JVI.00832-08。Epub 2008年10月29日[文章
  25. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷蛋白组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学信号。2009 Aug 18;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。[文章
  26. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M:赖氨酸乙酰化作用作用于蛋白质复合物并协同调节主要细胞功能。科学。2009年8月14日;325(5942):834-40。doi: 10.1126 / science.1175371。Epub 2009年7月16日。[文章
  27. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷蛋白组学揭示有丝分裂过程中广泛的全磷酸化位点占据。科学信号。2010 1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。[文章
  28. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011 1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。[文章
  29. Rigbolt KT, Prokhorova TA, Akimov V, Henningsen J, Johansen PT, Kratchmarova I, Kassem M, Mann M, Olsen JV, Blagoev B:人类胚胎干细胞分化过程中蛋白质组和磷酸化蛋白质组的全系统时间表征。科学信号。2011年3月15日;4(164):rs3。doi: 10.1126 / scisignal.2001570。[文章
  30. Bienvenut WV, Sumpton D, Martinez A, Lilla S, Espagne C, Meinnel T, Giglione C:植物和哺乳动物蛋白质的比较大规模表征揭示了相似和独特的n - α -乙酰化特征。分子细胞蛋白质组学,2012年6月,11(6):M111.015131。doi: 10.1074 / mcp.M111.015131。Epub 2012年1月5日[文章
  31. Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, elosegi - artola A, Kim DS, De Juan-Pardo E, Demeyer K, Hole K, Larrea E, Timmerman E, Prieto J, Arnesen T, Sherman F, Gevaert K, Aldabe R: n端乙酰基转移酶NatB的n端乙酰基组分析及功能研究。中国科学院学报2012年7月31日;109(31):12449-54。doi: 10.1073 / pnas.1210303109。Epub 2012年7月18日。[文章
  32. 边艳,宋超,程坤,董敏,王芳,黄娟,孙东,王磊,叶敏,邹浩:酶法辅助RP-RPLC深度分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志,2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日[文章

药物的关系

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DrugBank ID 的名字 药物组 药理作用? 行动 细节
DB08515 (3 ar, 6 r, 6) 6 - ((S) - ((S) -CYCLOHEX-2-ENYL)(羟基)甲基)6 a-methyl-4-oxo-hexahydro-2h-furo[3、2 c] PYRROLE-6-CARBALDEHYDE 实验 未知的 细节
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