丝裂原活化蛋白激酶12
细节
- 的名字
- 丝裂原活化蛋白激酶12
- 同义词
-
- 2.7.11.24
- ERK-6
- ERK6
- 细胞外信号调节激酶6
- MAP激酶12
- MAP激酶p38 γ
- 丝裂原活化蛋白激酶p38 γ
- SAPK3
- 应激激活蛋白激酶3
- 基因名字
- MAPK12
- 生物
- 人类
- 氨基酸序列
-
12 MSSPPPARSGFYRQEVTKTAWEVRAVYRDLQPVGSGAYGAVCSAVDGRTGAKVAIKKLYR pfqselfakrayrelrllkhmrhenviglldvftpdetlddftddfylvmpfmgtdlgklm KHEKLGEDRIQFLVYQMLKGLRYIHAAGIIHRDLKPGNLAVNEDCELKILDFGLARQADS emtgyvvtrwyrapevilnwmrytqtvdiwsvgcimaemitgktlfrlqsdhldqlkeimk vtgtppaefvqrlqsddsfddvdrtldeealahpyfeslhdtedepqvqddsfddvdrtldewkrvtykevlsfkpqlgar VSKETPL
- 残差数
- 367
- 分子量
- 41939.84
- 理论π
- 6.33
- 去分类
-
功能ATP结合/镁离子结合/MAP激酶活性/蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶活性流程细胞周期阻滞/DNA损伤诱导的蛋白质磷酸化/MAPK级联/线粒体的组织/肌细胞分化/肌肉器官发育/成肌细胞分化/神经营养因子TRK受体信号通路/细胞器的组织/peptidyl-serine磷酸化/肌细胞分化的正向调节/正向调节肽酶活性/Ras蛋白信号转导/转录调控,dna模板化/信号转导/转录,dna模板/血管内皮生长因子受体信号通路组件细胞质/胞质/线粒体/核浆
- 通用函数
- 蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶活性
- 特定的功能
- 丝氨酸/苏氨酸激酶,作为MAP激酶信号转导途径的重要组成部分。MAPK12是四种p38 MAPKs之一,在细胞外刺激(如促炎细胞因子或物理应激)引起的细胞反应级联中发挥重要作用,导致转录因子(如ELK1和ATF2)的直接激活。因此,p38 MAPKs磷酸化广泛的蛋白质,据估计,它们每个可能有大约200到300个底物。一些靶点是下游激酶,如MAPKAPK2,通过磷酸化激活,并进一步磷酸化其他靶点。MAPK12在成肌细胞分化中起作用,同时在肾上腺细胞缺氧时下调细胞周期蛋白D1,提示MAPK12可能在促进分化的同时抑制细胞增殖。磷酸化DLG1。渗透休克后,细胞核中的MAPK12增加了与核DLG1的关联,从而导致DLG1- sfpq复合物的解离。该功能独立于其催化活性,并可能影响mRNA加工和/或基因转录,以帮助细胞适应环境中的渗透压变化。调节紫外线诱导的检查点信号,修复紫外线诱导的DNA损伤和γ辐射暴露后的G2阻滞。MAPK12参与调节L6肌管SLC2A1表达和基础葡萄糖摄取; and negatively regulates SLC2A4 expression and contraction-mediated glucose uptake in adult skeletal muscle. C-Jun (JUN) phosphorylation is stimulated by MAPK14 and inhibited by MAPK12, leading to a distinct AP-1 regulation. MAPK12 is required for the normal kinetochore localization of PLK1, prevents chromosomal instability and supports mitotic cell viability. MAPK12-signaling is also positively regulating the expansion of transient amplifying myogenic precursor cells during muscle growth and regeneration.
- Pfam域函数
-
- Pkinase (PF00069)
- 跨膜区
- 不可用
- 细胞的位置
- 细胞质
- 基因序列
-
12 >拼箱| BSEQ0021343 |增殖蛋白激酶(MAPK12) ATGAGCTCTCCGCCGCCCGCCCGCAGTGGCTTTTACCGCCAGGAGGTGACCAAGACGGCC TGGGAGGTGCGCGCCGTGTACCGGGACCTGCAGCCCGTGGGCTCGGGCGCCTACGGCGCG GTGTGCTCGGCCGTGGACGGCCGCACCGGCGCTAAGGTGGCCATCAAGAAGCTGTATCGG CCTTTCCAGTCCGAGCTGTTCGCCAAGCGCGCCTACCGCGAGCTGCGCCTGCTCAAGCAC ATGCGCCACGAGAACGTGATCGGGCTGCTGGACGTATTCACTCCTGATGAGACCCTGGAT GACTTCACGGACTTTTACCTGGTGATGCCGTTCATGGGCACCGACCTGGGCAAGCTCATG AAACATGAGAAGCTAGGCGAGGACCGGATCCAGTTCCTCGTGTACCAGATGCTGAAGGGG一个接一个地讲,一个接一个地讲,一个接一个地讲,一个接一个地讲,一个接一个地讲,一个接一个地讲,一个接一个地讲ttcgagtccctgcacgacacggaagatgagccccagagaagtatgatgactccttgacacggatgaatggaagagcgtgttacttacaaagaggtgctcagc ttcaagcctccccggcagctccaagagggccaagaggagacgcctctgtgtga
- 染色体的位置
- 22
- 轨迹
- 22 q13.33
- 外部标识符
-
资源 链接 UniProtKB ID P53778 UniProtKB表项名称 MK12_HUMAN 基因ID X79483 GenAtlas ID MAPK12 HGNC ID HGNC: 6874 - 一般引用
-
- Lechner C, Zahalka MA, Giot JF, Moller NP, Ullrich A: ERK6,一种参与C2C12成肌细胞分化的丝裂原激活蛋白激酶。中国科学院学报(自然科学版)1996年4月30日;39(9):455 - 459。[文章]
- 王晓明,王晓明,王晓明,王晓明,等:人类应激激活蛋白激酶-3基因在22q13.3染色体上的荧光原位杂交。基因组学。1997年5月1日;41(3):501-2。[文章]
- 李震,姜艳,Ulevitch RJ,韩娟:MAP激酶p38族新成员p38 γ的一级结构。生物化学生物物理研究,1996年11月12日;228(2):334-40。[文章]
- Collins JE, Wright CL, Edwards CA, Davis MP, Grinham JA, Cole CG, Goward ME, Aguado B, Mallya M, Mokrab Y, Huckle EJ, Beare DM, Dunham I:基因组注释驱动克隆人类ORFeome的方法。中国生物医学工程学报,2004;5(10):R84。Epub 2004 9月30日。[文章]
- Dunham I, Shimizu N, Roe BA, Chissoe S, Hunt AR, Collins JE, Bruskiewich R, Beare DM, Clamp M, Smink LJ, Ainscough R, Almeida JP, Babbage A, Bagguley C, Bailey J, Barlow K, Bates KN, Beasley O, Bird CP, Blakey S, Bridgeman AM, Buck D, Burgess J, Burrill WD, O'Brien KP,等:人类22号染色体DNA序列。自然学报。1999年12月2日;402(6761):489-95。[文章]
- Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。[文章]
- Enslen H, raineaud J, Davis RJ: mapk激酶MKK3和MKK6选择性激活p38有丝分裂原激活蛋白激酶亚型。中华生物化学杂志,1998年1月16日;[文章]
- Hasegawa M, Cuenda A, Spillantini MG, Thomas GM, Buee-Scherrer V, Cohen P, Goedert M:应激激活蛋白激酶-3与α - 1-syntrophin的PDZ结构域相互作用。一种用于特定底物识别的机制。《生物化学杂志》1999年4月30日;274(18):12626-31。[文章]
- Alonso G, Ambrosino C, Jones M, Nebreda AR: p38丝裂原活化蛋白激酶亚型的差异激活取决于信号强度。中国生物化学杂志,2000年12月22日;[文章]
- 王晓霞,赵敏,何玲,唐尼JS, Fearns C,王艳,黄松,韩娟:MKK6-p38gamma级联参与γ辐射诱导的细胞周期阻滞。Mol细胞生物学2000 7月;20(13):4543-52。[文章]
- cotenw, dos Remedios CG, Cordell J, Bogoyevitch MA: p38丝裂原活化蛋白激酶成员,应激活化蛋白激酶-3 (SAPK3)的心脏表达和亚细胞定位。中华分子生物学杂志。2002 4;34(4):413-26。[文章]
- Wiltshire C, Matsushita M, Tsukada S, Gillespie DA, May GH:一种新的C - jun n -末端激酶(JNK)相互作用蛋白Sab (SH3BP5)与线粒体相关。Biochem J. 2002年11月1日;367(Pt 3):577-85。[文章]
- 何建平,陈志强,陈志强,陈志强,陈志强,陈志强,陈志强。p38gamma MAPK对小鼠L6肌管和骨骼肌葡萄糖转运蛋白表达和葡萄糖摄取的调控。中华物理学报。2004年2月;86(2):R342-9。Epub 2003 10月30日。[文章]
- Diskin R, Askari N, Capone R, Engelberg D, Livnah O:人p38 α丝裂原活化蛋白激酶的活性突变体。《生物化学杂志》2004年11月5日;279(45):47040-9。Epub 2004 7月28日。[文章]
- Qi X, Pohl NM, Loesch M, Hou S, Li R, Qin JZ, Cuenda A, Chen G: p38alpha通过c- jun依赖的泛素-蛋白酶体途径拮抗p38gamma活性调控Ras转化和应激反应。中国生物化学杂志,2007 10月26日;282(43):31398-408。Epub 2007年8月27日。[文章]
- Sabio G, Cerezo-Guisado MI, Del Reino P, Inesta-Vaquera FA, Rousseau S, Arthur JS, Campbell DG, Centeno F, Cuenda A: p38gamma调节核PSF和RNA与肿瘤抑制因子hDlg的相互作用以响应渗透休克。中国生物医学工程学报,2010年8月1日;29 (p15): 344 - 344。doi: 10.1242 / jcs.066514。Epub 2010 7月6日。[文章]
- Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。[文章]
- Kukkonen-Macchi A, Sicora O, Kaczynska K, Oetken-Lindholm C, Pouwels J, Laine L, Kallio MJ: p38gamma MAPK缺失诱导多向性有丝分裂缺陷和大量细胞死亡。中国生物医学工程学报(自然科学版),2011年1月15日;doi: 10.1242 / jcs.068254。Epub 2010 12月15日。[文章]
- 孟F,张华,刘刚,Kreike B,陈伟,Sethi S, Miller FR,吴刚:p38 γ丝裂原活化蛋白激酶在乳腺癌中的促癌性维持和抗聚adp -核糖聚合酶-1抑制作用2011年5月;13(5):472-82。[文章]
- Cuadrado A, Nebreda AR: p38 MAPK信号的机制和功能。生物化学杂志2010年8月1日;429(3):403-17。doi: 10.1042 / BJ20100323。[文章]
- Bellon S, Fitzgibbon MJ, Fox T, Hsiao HM, Wilson KP:磷酸化的p38gamma结构为单体,显示出保守的激活环构象。结构。1999九月15;7(9):1057-65。[文章]
- 史密斯格林曼C,斯蒂芬斯P, R,达格利什GL店员,猎人C, Bignell G,戴维斯H,爱尔兰人J,巴特勒,史蒂文斯C, Edkins年代,O ' meara年代,Vastrik我,施密特EE, Avis T, Barthorpe年代,Bhamra G, G, Choudhury B,克莱门茨J科尔J,迪克斯E,《福布斯》年代,灰色K,韩礼德K,哈里森R,山K,辛顿J,詹金森,琼斯D,孟席斯,米罗年科T,佩里J,雷恩K,理查森D,牧羊人R,小A, C小丘,瓦里安J,韦伯T,西方年代,Widaa年代,耶茨,卡希尔DP,路易DN, Goldstraw P,尼科尔森AG)Brasseur F, Looijenga L, Weber BL, Chiew YE, DeFazio A, Greaves MF, Green AR, Campbell P, Birney E, Easton DF, Chenevix-Trench G, Tan MH, Khoo SK, Teh BT, Yuen ST, Leung SY, Wooster R, Futreal PA, Stratton MR:人类癌症基因组的体细胞突变模式。自然。2007年3月8日;446(7132):153-8。[文章]