泛素羧基末端水解酶14

细节

的名字
泛素羧基末端水解酶14
同义词
  • 3.4.19.12
  • 去泛素化酶
  • TGT
  • 泛素硫酯酶14
  • 泛素特异性处理蛋白酶14
基因名字
USP14
生物
人类
氨基酸序列
泛素羧端水解酶14 MPLYSVTVKWGKEKFEGVELNTDEPPMVFKAQLFALTGVQPARQKVMVKGGTLKDDDWGN IKIKNGMTLLMMGSADALPEEPSAKTVFVEDMTEEQLASAMELPCGLTNLGNTCYMNATV qcirsvpelkdalkryagalrasgemasaqyitaalrdlfddsmdktsssippiillqflh mafpqfaekgeqggqgqylqqdanecwiqmmrvlqqkleaieddsvketdsssasaatpskkk slidqffgvefettmkgqaieddsvketdsssasaatpskkk slidqffgvefettmkgqqaieddsvklrlqeekkkenqlqlscfinqevkylftglklrlqeeitk qsptlqrrnalyiksskisdkkkvqqpntskksspqpkkpffaddigsnncgyydlQAVLTHQGRSSSSGHYVSWVKRKQDEWIKFDDDKVSIVTPEDILRLSGGGDWHIAYVLLY GPRRVEIMEEESEQ
残差数
494
分子量
56068.665
理论π
不可用
去分类
功能
半胱氨酸型内肽酶活性/内肽酶抑制剂活性/蛋白酶体绑定/硫醇依赖性泛素特异性蛋白酶活性/tRNA鸟苷基转移酶活性
流程
化学突触传递/er相关泛素依赖蛋白分解代谢过程的负调控/蛋白质deubiquitination/趋化性调控/蛋白酶体蛋白分解代谢过程的调控/依赖泛素的蛋白质分解代谢过程
组件
细胞表面/胞质囊泡/胞质/细胞外的外来体/等离子体膜/蛋白酶体复杂/突触
通用函数
蛋白酶体相关的去泛素酶，它从蛋白酶体靶向的泛素化蛋白质中释放泛素。确保泛素在蛋白酶体中的再生。是蛋白酶体的可逆相关亚基，细胞内存在大量的无蛋白酶体蛋白。趋化因子受体CXCR4降解所必需，CXCR4对cxcl12诱导的细胞趋化性至关重要。在非应激条件下，通过与ERN1相互作用抑制未折叠内质网蛋白的降解，也可作为内质网相关降解(ERAD)的生理抑制剂。神经肌肉连接(NMJs)的突触发育和功能不可或缺。
特定的功能
半胱氨酸型内肽酶活性
Pfam域函数
跨膜区
不可用
细胞的位置
细胞质
基因序列
泛素羧基末端水解酶14 (USP14AGAGCTTCAGGGGAAATGGCTTCAGCGCAGTATATTACTGCAGCCCTTAGAGATTTGTTT GATTCCATGGATAAAACTTCTTCCAGTATTCCACCTATTATTCTACTGCAGTTTTTGCAC ATGGCTTTCCCACAGTTTGCCGAGAAAGGTGAACAAGGACAGTATCTTCAACAGGATGCT AATGAATGTTGGATACAAATGATGCGAGTATTGCAACAGAAATTGGAAGCAATAGAGGAT GATTCTGTTAAAGAGACAGACTCCTCATCTGCATCGGCAGCGACACCTTCTAAAAAGAAA AGTTTAATCGATCAGTTCTTCGGTGTTGAGTTTGAAACTACCATGAAATGTACAGAATCT GAAGAAGAAGAAGTCACCAAAGGAAAGGAAAATCAACTTCAGCTTAGCTGTTTTATCAAT CAGGAAGTCAAGTATCTTTTTACAGGACTTAAATTGCGACTTCAGGAAGAAATCACCAAACAGTCTCCAACGTTGCAAAGAAATGCCTTGTATATCAAATCTTCCAAGATCAGCCGGCTG CCTGCTTACTTGACCATTCAGATGGTTCGATTTTTTTATAAAGAGAAGGAATCTGTGAAT GCCAAAGTTCTTAAGGATGTTAAATTTCCTCTTATGTTGGATATGTATGAACTGTGTACA CCAGAACTTCAAGAGAAAATGGTGTCTTTTCGATCCAAATTCAAGGATCTAGAAGATAAA AAAGTGAATCAGCAGCCAAATACAAGTGACAAAAAGAGTAGTCCCCAGAAAGAAGTTAAG TATGAACCCTTTTCTTTTGCTGATGATATTGGCTCCAATAATTGTGGATACTATGACTTA CAAGCAGTACTAACACACCAGGGAAGGTCTAGTTCTTCAGGTCATTATGTATCATGGGTG AAAAGGAAACAAGATGAATGGATTAAGTTTGATGATGACAAAGTCAGCATCGTAACACCAGAAGATATCTTACGGCTTTCTGGTGGTGGAGACTGGCATATCGCTTACGTTCTACTCTAT GGGCCTCGCAGAGTTGAAATAATGGAAGAGGAAAGTGAACAGTAA
染色体的位置
18
轨迹
18 p11.32
外部标识符
资源 链接
UniProtKB ID P54578
UniProtKB表项名称 UBP14_HUMAN
HGNC ID HGNC: 12612
一般引用
  1. Ota T,铃木Y, Nishikawa T,大月T, Sugiyama T,老大R,若松,Hayashi K,佐藤H, Nagai K,木村K, Makita H,关根身上M,大林M, Nishi T, Shibahara T,田中T, Ishii年代,山本J,齐藤K,卡瓦依Y, Isono Y,中村Y, Nagahari K,村上K, Yasuda T, Iwayanagi T, Wagatsuma M,治广,Sudo H, Hosoiri T, Kaku Y, Kodaira H,近藤H,同样是十六米,高桥M,神田K, T横井,Furuya T,规划E, Omura Y,安倍K, Kamihara K, Katsuta N, K,佐藤Tanikawa M,山崎M,Ninomiya K, Ishibashi T,山下式H, Murakawa K,藤森K, Tanai H, Kimata M,渡边M, Hiraoka年代,千叶Y,石田年代,小野Y, Takiguchi年代,渡边,Yosida M, Hotuta T, Kusano J, K Kanehori, Takahashi-Fujii, Hara H,没有试图推高日圆,野村Y, Togiya年代,Komai F, Hara R,竹内K、M, Imose N,武藏野K,较H,大岛渚,佐佐木N, Aotsuka年代,Yoshikawa Y, Matsunawa H, Ichihara T, Shiohata N,佐年代,守屋年代,Momiyama H, Satoh N, Takami年代,遗体Y,分别铃木O,中川年代,Senoh,沟口健二H,转到Y,清水F, Wakebe H, Hishigaki H,渡边T, Sugiyama, Takemoto M,川上B,山崎M,渡边K, Kumagai, Itakura年代,Fukuzumi Y, Y藤森,Komiyama M,田代H, Tanigami,藤原T,小野T,山田K,藤井裕久Y, Ozaki K, Hirao M, Ohmori Y,川端康成,Hikiji T, Kobatake N, Inagaki H, Ikema Y, Okamoto年代,Okitani R,川上T,野口年代,伊藤T, Shigeta K, Senba T, Matsumura K, Y,只是美津浓T,森永M,佐佐木M, Togashi T, Oyama M,要么H,渡边,Komatsu T, Mizushima-Sugano J, Satoh T, Shirai Y, Takahashi Y, Nakagawa K, Okumura K, Nagase T, Nomura N, Kikuchi H, Masuho Y, Yamashita R, Nakai K, Yada T, Nakamura Y, Ohara O, Isogai T, Sugano S: 21,243个全长人类cdna的完整测序和描述。中国科学。2004年1月;36(1):40-5。Epub 2003 12月21日。［文章］
  2. Nusbaum C, Zody MC, Borowsky ML, Kamal M, Kodira CD,泰勒TD,惠塔克,Chang杰,科莫CA,杜瓦K,菲茨杰拉德毫克,杨X, Abouelleil,艾伦NR,安德森,布鲁姆T, Bugalter B,巴特勒J,做饭,DeCaprio D,恩格斯R,加伯M, Gnirke,哈菲兹N,大厅杰,诺曼CH,伊藤T,贾菲DB, Kuroki Y, Lehoczky J,刘晔,麦克唐纳P, Mauceli E,米凯尔森TS, Naylor JW, R,考阮C,野口H,奥利里某人,奥尼尔K, Piqani B,史密斯CL, Talamas是的,Topham K, Totoki Y,丰田章男,北斗七星嗯,Young SK, Zeng Q, Zimmer AR, Fujiyama A, Hattori M, Birren BW, Sakaki Y, Lander ES:人类18号染色体DNA序列分析。《自然》2005年9月22日;437(7058):551-5。［文章］
  3. Gerhard DS,瓦格纳L,法因戈尔德EA, Shenmen厘米,松鸡LH,舒勒克,克莱因SL,古老的年代,Rasooly R, P,盖伊M,派克,Derge詹,Lipman D,科林斯FS,张成泽W,雪莉,Feolo M, Misquitta L,李E, Rotmistrovsky K, Greenhut科幻,Schaefer CF, Buetow K,邦纳TI, Haussler D,肯特J Kiekhaus M,弗瑞T,布伦特M, Prange C,施赖伯K,夏皮罗N, Bhat NK,霍普金斯射频,Hsie F,德里斯科尔T,苏亚雷斯MB, Casavant TL, Scheetz TE, Brown-stein MJ, Usdin结核病,年代,Toshiyuki Carninci P,朴Y, Dudekula DB,柯女士,川上K,铃木Y, Sugano年代,格鲁伯CE、史密斯先生,西蒙斯B,摩尔T,沃特曼R,约翰逊SL,阮Y,魏CL, Mathavan年代,Gunaratne PH值,吴J,加西亚,Hulyk西南,Fuh E,元Y,德,Kowis C,霍奇森,Muzny DM,麦克弗森J,吉布斯RA, Fahey J, Helton E, Ketteman M,马丹,罗德里格斯年代,桑切斯,鳕鱼,Madari,年轻的AC, Wetherby KD,花岗岩SJ,邝PN,布林克利CP,皮尔森RL, Bouffard GG, Blakesly RW,绿色ED,迪克森MC,罗德里格斯AC, Grimwood J,污物J,迈尔斯RM,Butterfield YS, Griffith M, Griffith OL, Krzywinski MI, Liao N, Morin R, Palmquist D, Petrescu AS, Skalska U, Smailus DE, Stott JM, Schnerch A, Schein JE, Jones SJ, Holt RA, Baross A, Marra MA, Clifton S, Makowski KA, Bosak S, Malek J: NIH全长cDNA项目:哺乳动物基因收集(MGC)的现状、质量和扩展。Genome res 2004 10月;14(10B):2121-7。［文章］
  4. 路透社TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA:酵母双杂交筛选暗示Fanconi贫血蛋白参与转录调节、细胞信号转导、氧化代谢和细胞转运。Exp Cell res 2003 10月1日;289(2):211-21。［文章］
  5. 刘志刚，李志刚，李志刚，李志刚，李志刚，等。应用氧化钛富集法对原代人T淋巴细胞磷酸化水平进行分析。蛋白质组学杂志，2008年12月;7(12):5167-76。［文章］
  6. Koulich E, Li X, DeMartino GN:哺乳动物26S蛋白酶体相关去泛素化蛋白的结构和功能。Mol Biol Cell, 2008 Mar;19(3):1072-82。Epub 2007 12月27日。［文章］
  7. 周春梅，周春梅，张志刚，张志刚，张志刚。有丝分裂磷酸化的定量图谱研究。中国科学院学报(自然科学版)，2008年8月5日，26(3):339 - 344。doi: 10.1073 / pnas.0805139105。Epub 2008年7月31日。［文章］
  8. Nagai A, Kadowaki H, Maruyama T, Takeda K, Nishitoh H, Ichijo H: USP14通过与IRE1alpha相互作用抑制er相关降解。生物化学学报。2009年2月20日;379(4):995-1000。doi: 10.1016 / j.bbrc.2008.12.182。Epub 2009 1月9日。［文章］
  9. Mines MA, Goodwin JS, Limbird LE, Cui FF, Fan GH: USP14对CXCR4的去泛素化对cxcl12诱导的CXCR4降解和趋化都至关重要，但对ERK激活无关。中国生物化学杂志，2009年2月27日;284(9):5742-52。doi: 10.1074 / jbc.M808507200。Epub 2008 12月23日。［文章］
  10. Mayya V, Lundgren DH, Hwang SI, Rezaul K, Wu L, Eng JK, Rodionov V, Han DK: T细胞受体信号的定量磷酸化蛋白质组学分析揭示了蛋白质-蛋白质相互作用的全系统调节。科学通报。2009 8月18日;2(84):ra46。doi: 10.1126 / scisignal.2000007。［文章］
  11. Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M:赖氨酸乙酰化靶向蛋白复合物并共同调节主要细胞功能。科学学报。2009年8月14日;325(5942):834-40。doi: 10.1126 / science.1175371。Epub 2009 7月16日。［文章］
  12. Olsen JV, Vermeulen M, Santamaria A, Kumar C, Miller ML, Jensen LJ, Gnad F, Cox J, Jensen TS, Nigg EA, Brunak S, Mann M:定量磷酸化蛋白组学揭示了有丝分裂过程中广泛的完全磷酸化位点占据。科学通报。2010年1月12日;3(104):ra3。doi: 10.1126 / scisignal.2000475。［文章］
  13. Burkard TR, Planyavsky M, Kaupe I, Breitwieser FP, Burckstummer T, Bennett KL, Superti-Furga G, Colinge J:人类中心蛋白质组的初步表征。BMC系统生物学。2011年1月26日;5:17。doi: 10.1186 / 1752-0509-5-17。［文章］
  14. Rigbolt KT, Prokhorova TA, Akimov V, Henningsen J, Johansen PT, Kratchmarova I, Kassem M, Mann M, Olsen JV, Blagoev B:人胚胎干细胞分化过程中蛋白质组和磷蛋白组的全系统时间特征。科学信号。2011 3月15日;4(164):rs3。doi: 10.1126 / scisignal.2001570。［文章］
  15. 周华，Di Palma S, Preisinger C, Peng M, Polat AN, Heck AJ, Mohammed S:人类癌细胞磷蛋白组的综合表征。蛋白质组学报，2013年1月4日;12(1):260-71。doi: 10.1021 / pr300630k。Epub 2012 12月18日。［文章］
  16. 边艳，宋超，程凯，董敏，王芳，黄娟，孙东，王玲，叶敏，邹宏:酶辅助RP-RPLC方法深入分析人肝脏磷蛋白组。蛋白质组学杂志，2014年1月16日;96:253-62。doi: 10.1016 / j.jprot.2013.11.014。Epub 2013年11月22日。［文章］
  17. 胡敏，李鹏，宋l, Jeffrey PD, Chenova TA, Wilkinson KD, Cohen RE，石勇:蛋白酶体相关去泛素化酶USP14的结构与机制。EMBO J. 2005 11月2日;24(21):3747-56。Epub 2005年10月6日［文章］

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